Cuando digieremos proteína y la descomponemos en péptido con proteasa (es decir, serina proteasa), ¿la proteína está marcada con ubiquitina?

Gracias por el A2A.

No, la digestión de proteínas en la dieta no usa ubiquitinación para dirigir las proteínas hacia el proteasoma de la célula, ya que ocurre en la luz del estómago y del intestino delgado. Todas las proteínas de la dieta deben ser digeridas en aminoácidos para capturar su valor nutricional. El sistema de ubiquitina es parte del aparato regulador de una célula, que se dirige a proteínas celulares que solo deberían existir durante un período de tiempo determinado. Dicha proteína podría sintetizarse en respuesta a un cambio transitorio en el entorno de la célula.

espero que esto ayude

Poliubiquitinación es una de las formas en que las proteínas se etiquetan a la degradación proteasomal dentro de la célula. Por lo tanto, solo ocurre en las células vivas.

La digitación proteolítica puede ocurrir fuera de la célula y está mediada por proteasas hidrolíticas.

Suponiendo que está realizando una digestión de proteínas in vitro, no está involucrada la ubiquitinación.

No, no lo es. Ibiquitination requiere una enzima ubiqutinligaments.polyubiquitination puede conducir a la degradación proteolítica, no al revés.

No. Ubiquitin se usa principalmente para identificar proteínas que han sido oxidadas, glicosiladas o modificadas por interacciones químicas. Las proteínas ubiquinadas en circulación (extracelular) son fagocitadas por los macrófagos en el bazo y la médula ósea y se degradan internamente para recircular los aminoácidos. Las proteínas intracelulares en todas las células se procesan de manera similar.

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