Si estamos hablando de la actividad enzimática o del receptor:
Los receptores (y las enzimas) tienen sitios de unión que suelen ser bastante específicos. Tienen una disposición en 3D de residuos de aminoácidos que interactúan eficazmente con una estructura particular. Debido a que esta disposición de residuos es muy específica, si los residuos no se alinean bien con los puntos diana, la interacción global entre el receptor y el ligando es débil. Si tiene, por ejemplo, un enantiómero de norepinefrina, el receptor no podrá reconocer el carbono quiral como solía hacerlo. Puede reconocer el resto de la estructura, por lo que habrá alguna interacción débil, pero no será tan fuerte como cuando los átomos enlazados del carbono quiral se alinean con los residuos de la proteína.
Si estamos hablando de actividad óptica:
La capacidad y el grado en que una molécula quiral curva la luz depende de su quiralidad y su identidad. Si cambia la quiralidad de la norepinefrina, de R a S, cambia la dirección de su actividad óptica. Si cambia el orden de los grupos laterales en el anillo de benceno (un isómero estructural), cambiaría el grado en que dobla la luz. Si su isómero estructural elimina el centro quiral, eliminará por completo su actividad óptica.
