¿Qué le sucede al puente de disulfuro SS cuando la proteína está desnaturalizada? ¿También lo rompe?

Depende del tipo de desnaturalizante que sea. Los enlaces disulfuro pueden romperse en condiciones reductoras donde el enlace acepta electrones de otro grupo y forma tioles. Eso también explica por qué los enlaces disulfuro son menos prominentes en el citosol porque el citosol es un ambiente reductor.

Un desnaturalizante como SDS no rompe los enlaces SS. La forma en que funciona la molécula es uniéndose a lo largo de la estructura terciaria y secundaria de la proteína y acentuando la molécula, rompiendo los enlaces de hidrógeno y otras interacciones no covalentes.

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La desnaturalización de proteínas implica la alteración y posible destrucción de las estructuras secundaria y terciaria. Dado que las reacciones de desnaturalización no son lo suficientemente fuertes como para romper los enlaces peptídicos, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) permanece igual después de un proceso de desnaturalización. La desnaturalización interrumpe la alfa-hélice normal y las láminas beta en una proteína y la desenrolla en una forma aleatoria.

La desnaturalización ocurre porque las interacciones de unión responsables de la estructura secundaria (enlaces de hidrógeno a amidas) y la estructura terciaria se ven alteradas. En la estructura terciaria hay cuatro tipos de interacciones de unión entre “cadenas laterales” que incluyen: enlaces de hidrógeno, puentes de sal, enlaces disulfuro e interacciones hidrofóbicas no polares. que puede ser interrumpido.

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