Sí, la purificación de proteínas es una parte importante de la bioquímica. No es que sea fácil.
Si su proteína de interés está bien caracterizada, la inmunoprecipitación es probablemente su mejor opción. Es un método que utiliza la especificidad de un anticuerpo para unirse directamente a su proteína de interés y extraerla de la solución. Puede ser quisquilloso porque no todos los anticuerpos se crean iguales y, por lo tanto, este método funciona mejor para algunas proteínas que para otras.
El método de la vieja escuela es la cromatografía. Todavía se usa hoy, pero no es tan común como solía ser. Básicamente, tus proteínas pasan a través de la columna y pueden interactuar con ella. Esta interacción hace que diferentes proteínas viajen a través de la columna a diferentes velocidades. Por ejemplo, puede usar la cromatografía de exclusión por tamaño para purificar según el tamaño de su proteína de interés. Es probable que tenga otras proteínas que no le interesan, por lo que es común usarla en otra columna que separa las proteínas en función de una propiedad diferente, como la cromatografía iónica, que separa las proteínas en función de las cargas positivas / negativas. Puede tomar varias columnas para purificar su proteína y necesitará un análisis para verificar que su proteína de interés todavía está presente en su muestra.
Para validar que su proteína realmente es pura, la manera más fácil es a través de electroforesis en gel de poliacrilamida. Con este método, toma una pequeña porción de su muestra, desnaturaliza las proteínas con detergente y calor, y separa las proteínas por masa en un gel. Puedes teñir el gel para ver las proteínas en tu muestra. Si tiene proteína pura, solo debe aparecer una banda en el gel.
