Hay un término genérico para una clase particular de enzimas catalíticamente “enzimas perfectas”, enzimas de difusión limitada “. Estas enzimas son tan rápidas en catalizar la reacción que están literalmente limitadas por la rapidez con que el sustrato se puede difundir en la enzima. las enzimas tienen en común es que deben cumplir una función fisiológica / metabólica crítica que el organismo necesita absolutamente para sobrevivir.
La superóxido dismutasa convierte el anión superóxido (O2 -2) en peróxido de hidrógeno (H2O2). El superóxido es un ion extremadamente tóxico porque es un agente oxidante muy fuerte; reaccionará con (y dañará) lo primero que entre en contacto. El superóxido es un subproducto de la cadena de transporte de electrones que transfiere electrones de NADH a O2, para reducir el O2 al agua. Por lo general, el superóxido queda atrapado por las proteínas en la cadena de transporte de electrones, pero a veces puede escapar, lo que exige la necesidad de superóxido dismutasa. El Kcat más alto que he encontrado es de 100.000 s ^ -1: Referencia a EC No. 1.15.1.1, ID = 438122
La catalasa convierte H2O2 en H2O y O2; tiene un papel similar a la superóxido dismutasa. Desintoxica el peróxido de hidrógeno, que también es un oxidante muy poderoso que puede dañar las partes de la célula. El Kcat más alto que he encontrado es de 2,830,000 s ^ -1: Referencia a EC No. 1.11.1.6, ID = 695720
La anhidrasa carbónica convierte el bicarbonato (HCO3-) en H2O y CO2, y también en el otro sentido. En organismos multicelulares, su función es mantener el tampón de bicarbonato en la sangre utilizando el CO2 excretado del metabolismo aeróbico, que detiene los cambios rápidos en el pH de la sangre. El Kcat más alto que he encontrado es 1,910,000 s ^ -1: Referencia a EC No. 4.2.1.1, ID = 704286
Fumarase se convierte entre fumarato y malato – cataliza una reacción del ciclo de Krebs, parte del metabolismo aeróbico. El Kcat más alto que he encontrado es 1.150 s ^ -1. Puede racionalizar esto como la difusividad mucho más lenta de una gran molécula polar en comparación con las moléculas de gas no polar. Referencia a EC No. 4.2.1.2, ID = 653794
Y una última enzima …
Beta-lactamasa Destruye el anillo de beta-lactama que es la parte activa de los antibióticos de clase beta-lactámicos, como penicilina, ampicilina, amoxicilina, etc. Esta es la enzima responsable de la resistencia a los antibióticos beta-lactámicos que ahora se ven comúnmente en cepas de bacterias. El Kcat más alto que he encontrado es 5.400 s ^ -1 – en contra de la ampicilina. Referencia a EC No. 3.5.2.6, ID = 209347
Hay muchas más enzimas de este tipo: acabo de encontrarlas en la búsqueda de Google.
Tome estos valores de kcat con un grano de sal: probablemente haya enzimas más rápidas de las que todavía no tenemos conocimiento, y los análisis enzimáticos que la literatura informa probablemente no han encontrado las condiciones de reacción ideales. Por lo general, puede estar bastante seguro de que una enzima será muy rápida si la falta de la enzima significa una muerte segura para la célula en cuestión.
