Ciertamente así es.
La forma plegada de PrP (PrP-C) está sujeta a la proteólisis mediada por ubiquitina y está regulada por la degradación asociada al retículo endoplásmico (ERAD). En el ER, la forma de PrP no glicosilada (inmadura) es reconocida y ubiquitinada por la ligasa de E3 gp78, dirigiéndose a ella para la degradación por el proteasoma.
La siguiente pregunta obvia es si el proteasoma puede degradar la forma mal plegada de PrP (PrP-Sc). La respuesta a esto es no . La PrP mal plegada es particularmente resistente a la degradación mediada por el proteosoma (posiblemente debido a su estructura no globular), e incluso se ha demostrado que inhibe directamente la función del proteasoma al interferir con su mecanismo de compuerta.
Fuentes:
- Ubiquitin Ligase gp78 se dirige a Prion Protein PrP no glicosilada para Ubiquitylation y Degradation
- Los proteasomas y la ubiquitina están involucrados en el recambio de la proteína priónica de tipo salvaje
- PrP mal plegado y un nuevo mecanismo de inhibición del proteasoma
