Si por “baja complejidad” te refieres a tener muchas repeticiones, diría que un mecanismo importante de desorden sería la exposición de repeticiones hidrofóbicas y la agregación posterior (y otros problemas). Si una proteína tiene demasiados residuos de aminoácidos hidrofóbicos, puede tener problemas para localizarlos en un “núcleo” interior. Cuando las repeticiones hidrofóbicas están expuestas, es termodinámicamente desfavorable. La proteína hará alteraciones significativas en su plegado dependiendo de lo que esté en su entorno para minimizar el contacto de los parches hidrofóbicos expuestos con el agua. Esto puede conducir a polipéptidos con estructuras en constante cambio y agregación amorfa.
Otra idea a tener en cuenta: si la glicina está presente en las repeticiones, entonces la mayor cantidad de glicina podría promover la flexibilidad en la cadena y desestabilizar las hélices alfa debido a su pequeño tamaño.
Es probable que haya otros mecanismos que no he cubierto aquí.
Si estás interesado en aprender sobre el orden / desorden en las proteínas, entonces deberías buscar chaperones moleculares. (Las proteínas de choque térmico pueden ser particularmente interesantes).
