De hecho lo hacen.
No puedo pensar en ningún ejemplo para las subunidades de una proteína que funciona independientemente por ahora (¡sé que hay algunas!), Pero sé de varios casos en que los dominios de proteínas individuales pueden actuar independientemente del resto de la proteína. Los ejemplos obvios son proteínas multidominio grandes en las que cada uno de los dominios es importante para unir / regular diferentes dianas.
Un ejemplo sorprendente que se me ocurre son las proteínas Notch implicadas en la vía de señalización Notch, que es una vía de señalización intercelular que regula las interacciones entre las células físicamente adyacentes.
(Desde la señalización de Notch durante la activación y diferenciación de células T periféricas)
Aquí está lo que está sucediendo en el diagrama de arriba:
a) La proteína Notch (~ 300 kDa) se sintetiza en el retículo endoplasmático (RE), y está fucosilada aquí.
b) La proteína fucosilada luego se transporta al trans- Ggiol, donde se divide en dos polipéptidos individuales no unidos covalentemente, uno comprende el dominio intracelular y el otro extracelular.
c) El heterodímero de Notch se asocia luego con la membrana plasmática, donde puede interactuar con un ligando de Notch en una célula que expresa un ligando cercano.
d) Esta interacción induce la escisión proteolítica del receptor Notch.
e) seguido de mono ubiquitinación del dominio intracelular.
f) Esto da como resultado la endocitosis de este fragmento de Notch y su posterior liberación en el citoplasma.
g) La muesca intracelular luego viaja al núcleo, donde activa la transcripción de ciertos genes.
Por lo tanto, mediante esta vía de señalización, las proteínas Notch regulan la determinación del destino celular y permiten que grandes grupos de células se organicen para formar estructuras complejas, particularmente durante el desarrollo embrionario.
