¿Cuál es la diferencia entre K_m para las enzimas y K_i para las drogas?

K_M es Michaelis-Menten-Constant [mol / L] (la concentración de sustrato en la que la velocidad de reacción de la enzima es la mitad) y nos dice acerca de la aparente afinidad de la enzima (gracias por la corrección, Christopher) a su sustrato: cuanto mayor sea Km, menor será su afinidad aparente.


K_i es la constante inhibidora y nos dice lo mismo que K_M sobre la afinidad aparente de los inhibidores con una enzima. Por lo tanto, cuanto mayor es K_i , menor es la afinidad y el efecto aparente del inhibidor. Con K_M y K_i de una reacción enzimática inhibida competitiva , puede calcular la constante de Menten modificada (aquí: K_Mi ), dependiendo de la concentración del inhibidor.


(fuente [alemán]: http: //www.physiolchem.vetmed.un…)