¿Puede una única secuencia de aminoácidos determinar dos estructuras de proteínas diferentes en diferentes entornos químicos?

Ciertamente. Hay muchos ejemplos interesantes de esto.

La principal fuerza impulsora del plegamiento de proteínas es enterrar residuos hidrófobos en el núcleo de la estructura lejos del agua. Poner una proteína en una solución desnaturalizante, como la urea, abruma esta fuerza impulsora a través de mecanismos que no se comprenden por completo. Las proteínas en soluciones ricas en urea suelen estar en estados desplegados.

En cuanto a las proteínas que adoptan diferentes conformaciones estables en diferentes soluciones, esto es un poco más complejo, pero hay muchos ejemplos interesantes. Uno de los casos clásicos es el efecto Haldane. Uno de los trabajos de la hemoglobina (la principal proteína en el transporte de oxígeno en la sangre) es transportar el dióxido de carbono de los músculos y tejidos de regreso a los pulmones. Para hacer esto, la hemoglobina debe unirse al dióxido de carbono con más fuerza cuando está en el cuerpo y luego liberar dióxido de carbono cuando está en los pulmones.

La hemoglobina logra esto adoptando diferentes estructuras debido a los diferentes entornos químicos en los pulmones y el resto del cuerpo. Estas diferentes estructuras tienen diferentes afinidades para el dióxido de carbono, que ayudan a la hemoglobina a recoger el dióxido de carbono en los músculos y tirarlo a los pulmones para la exhalación.

Estos son solo algunos ejemplos, pero hay mucho más en biología. De hecho, hay muchas drogas que operan cambiando la estructura de sus objetivos.

No estoy seguro de cómo se define el “entorno químico”, pero ciertamente las proteínas adoptan diferentes conformaciones si se cambia el entorno químico.