En realidad, los proteasomas no se degradan. Tampoco lo hace la ubiquitina, normalmente (bueno, nada dura para siempre, pero … :).
El sistema de ubiquitina en cambio marca otras proteínas para la degradación proteasomal (a menudo soluble) o lisosomal (a menudo proteínas de membrana). Pero antes de ser degradada, la ubiquitina generalmente se desprende, por lo que puede reutilizarse, ya que sería un gran desperdicio de energía tener la ubiquitina degradada y sintetizada cada vez que se conjuga con otra enzima.
Dicho esto, la ubiquitina no siempre es una etiqueta de degradación, tiene muchos efectos más sutiles en relación con el tráfico y la clasificación, y la desubiquitinación es un aspecto importante de la regulación, así como simplemente “eliminar la ubiquitina antes de la degradación”. .
Para la degradación de proteínas distintas de ubiquitina (no proteasomas, solo proteínas), sigue la tendencia descrita a continuación por Andrew Hartley (aunque nuestro conocimiento actual sugiere que la longitud de los fragmentos iniciales depende más de la secuencia específica de las proteínas, y el organismo en cuestión, que “intentan” alcanzar un número determinado de aminoácidos), terminando como aminoácidos individuales, que pueden conjugarse con ARNt para la síntesis de proteínas de novo (esta es generalmente la gran mayoría), o entrar en alguna ruta metabólica.
