En muchos casos, los chaperones se sintetizan predominantemente en respuesta al estrés (de ahí por qué muchos se llaman “proteínas de choque térmico” (Hsp)) y en grandes cantidades. En estos casos, se unen y estabilizan las proteínas, impidiéndoles la desnaturalización u otros efectos adversos que las condiciones citotóxicas pueden inducir.
Si se administra farmacológicamente, imagino que sus concentraciones serían las mismas en condiciones estresantes y libres de estrés. El resultado de esto sería que 1) no estarían presentes en un número lo suficientemente alto para funcionar como se espera en momentos de estrés, o 2) lo contrario: estarían presentes en números demasiado altos en condiciones normales (el entorno celular es muy abarrotado como está) en cuyo caso sus interacciones con otras proteínas podrían ser contraproducentes más allá de todo lo demás … (es decir, interferir con la dinámica de proteínas / libertad de movimiento, etc.).
Quizás si los chaperones farmacológicos fueron diseñados para ser dependientes del estrés / activados condicionalmente y posteriormente inactivados al regresar a la homeostasis, podrían ser de ayuda.
Sin embargo, las chaperoninas (un subtipo de chaperonas) ayudan activamente a las proteínas no nativas a replegarse en sus conformaciones nativas, por lo que aquí los reemplazos farmacológicos pueden ser útiles (por ejemplo, para reducir el potencial de enfermedades inducidas por agregación).