¿Cuáles son algunos ejemplos de enzimas?

Dihydrodipicolinate Synthase (EC 4.3.3.7; DHDPS), el producto del gen dapA, es una enzima que cataliza la condensación de piruvato y S-aspartato-β-semialdehído en dihidrodipicolinato a través de un intermediario heterocíclico inestable, (4S) -hidroxi-2 , Ácido 3,4,5-tetrahidro- (2S) -dipicolínico. DHDPS cataliza el primer paso comprometido en la biosíntesis de ʟ-lisina y meso- diaminopimelato; cada uno de los cuales es un componente de entrecruzamiento necesario entre las cadenas heteropolisacáridas de peptidoglucano de las paredes celulares bacterianas. Por lo tanto, una fuerte inhibición de DHDPS daría como resultado la interrupción del meso- diaminopimelato y la biosíntesis de ʟ-lisina en bacterias, lo que llevaría a un menor crecimiento bacteriano y a la lisis celular. Se ha prestado mucha atención a dirigir el sitio activo para la inhibición; sin embargo, DHDPS está sujeto a la inhibición de retroalimentación natural por ʟ-lisina en un sitio alostérico. Se sabe que la ʟ-lisina actúa como un inhibidor parcial no competitivo con respecto al piruvato y un inhibidor mixto parcial con respecto al ASA. Poco se sabe acerca de cómo la estructura de la proteína facilita el mecanismo de inhibición natural y el modo de transducción de señal alostérica.

La tirosina 110 desempeña un papel crítico en la regulación de la inhibición alostérica de la sintasa de dihidrodipicolinato de Campylobacter jejuni por la lisina.

Las enzimas son básicamente proteínas que tienen la capacidad de unirse (a través de su sitio activo) a un sustrato específico, catalizar una reacción bioquímica y, en última instancia, alterarla.

Todas las enzimas son específicas: algunas exhiben especificidad absoluta; es decir, catalizarán solo una reacción particular, otra será específica para un tipo particular de enlace químico o grupo funcional.

Un ejemplo de una enzima específica es la lisozima .

La lisozima es una enzima antimicrobiana producida por una gran cantidad de animales (presentes en nuestra saliva), que cataliza la hidrólisis de las cadenas de peptidoglucanos (que se encuentran en las paredes celulares de las bacterias). Por lo tanto, es parte del sistema inmune innato, ya que compromete la integridad de las paredes de las células bacterianas causando la lisis y la muerte de las bacterias.

1. Introducción a las enzimas
2. Lysozyme – Wikipedia
3. http://www.bio.mtu.edu/~hlyoungs …

Hay varias enzimas que están presentes en nuestro cuerpo, que como dicen las personas “actúan como catalizadores en el proceso de digestión”. Los 5 ejemplos de enzimas son:

1. Amilasa salival (convierte el almidón en maltosa) que se encuentra en la cavidad bucal.
2. Pepsina (convierte proteínas en péptido) que se encuentra en el somach
3. Lipasa (grasas encubiertas en ácidos grasos y glicerol)
4. Tripsina (forma inactiva-tripsinógeno) excretada por el páncreas
5. Maltase, sacarasa (conversión de maltosa y sacarosa en glucosa, respectivamente)

Las enzimas son básicamente lo que ustedes llaman “biocatalizadores”. Catalizan reacciones bioquímicas y son producidas por todos los seres vivos. Esencialmente, todas las proteínas codifican las enzimas que se usarían para alguna reacción que tenga lugar en el cuerpo. Por ejemplo, glucoquinasa. Esto catalizaría la conversión de glucosa a glucosa-6-fosfato. Las quinasas son enzimas que agregan un grupo fosfato. Y esta reacción es la primera reacción en la glucólisis o la descomposición de la glucosa que finalmente nos proporciona ATP o energía.

Existen varios tipos de enzimas y nombrarlas a todas es bastante difícil.

Pero algunos son isomerasa, mutasa, deshidrogenasa, hidratasa, descarboxilasa, etc. Los nombres más a menudo nos dicen para qué sirven.

Ejemplo: La lactato deshidrogenasa ayuda a eliminar un grupo de hidrógeno del lactato y convertirlo en piruvato.

Las enzimas son sustancias que aumentan la velocidad de un proceso tanto físico como químico en sistemas biológicos. Son similares a los catalizadores de la química, pero difieren en ser extremadamente sensibles a la temperatura y el pH. Todos los procesos en nuestro cuerpo están acompañados de acción enzimática, por ej. La disolución del dióxido de carbono en agua, un proceso físico también se lleva a cabo por una enzima (anhidrasa carbónica). Las enzimas se clasifican básicamente en 6 clases, cada una con numerosos miembros, pero algunas de ellas son:
Oxido – reductasas – reacciones de reducción de la oxidación. Las enzimas respiratorias pertenecen a la clase, por ejemplo, alcohol deshidrogenasa, oxidasa, etc.
Transferasas: catalizan la transferencia de átomos o grupos de una molécula a otra. Un ejemplo pueden ser las enzimas de transferencia de fosfato que transfieren un grupo fosfato del ATP a la molécula del sustrato y la liberación de energía resultante.
Hidrolasas: degradación de moléculas más grandes a más pequeñas usando agua (división hidrolítica). Todas las enzimas digestivas, pepsina, tripsina y tantas como puedas pensar
Lyases: descomposición sin agua. El ejemplo puede ser aldolasa.
Isomerases – cataliza la interconversión entre diferentes estereómeros.
Sintasa / Ligasa – reacciones de formación de catalizadores. ADN polimerasa, ARN polimerasa y muchos otros en cualquier proceso anabólico.

Las enzimas son sustancias que aumentan la velocidad de un proceso tanto físico como químico en sistemas biológicos. Son similares a los catalizadores de la química, pero difieren en ser extremadamente sensibles a la temperatura y el pH. Todos los procesos en nuestro cuerpo están acompañados de acción enzimática, por ej. La disolución del dióxido de carbono en agua, un proceso físico también se lleva a cabo por una enzima (anhidrasa carbónica). Las enzimas se clasifican básicamente en 6 clases, cada una con numerosos miembros, pero algunas de ellas son:
Oxido – reductasas – reacciones de reducción de la oxidación. Las enzimas respiratorias pertenecen a la clase, por ejemplo, alcohol deshidrogenasa, oxidasa, etc.
Transferasas: catalizan la transferencia de átomos o grupos de una molécula a otra. Un ejemplo pueden ser las enzimas de transferencia de fosfato que transfieren un grupo fosfato del ATP a la molécula del sustrato y la liberación de energía resultante.
Hidrolasas: degradación de moléculas más grandes a más pequeñas usando agua (división hidrolítica). Todas las enzimas digestivas, pepsina, tripsina y tantas como puedas pensar
Lyases: descomposición sin agua. El ejemplo puede ser aldolasa.
Isomerases – cataliza la interconversión entre diferentes estereómeros.
Sintasa / Ligasa – reacciones de formación de catalizadores. ADN polimerasa, ARN polimerasa y muchos otros en cualquier proceso anabólico.

Aquí hay algunas enzimas clínicamente significativas:

Amilasa: salival y pancreática. Aparece en la orina en la pancreatitis

Alklaine Phophatase (ALP 1 y 2 isoformas): placenta y hueso (enfermedad de Paget)

Creatina quinasa (CK): 3 isoformas; CK1, CK2, CK3. CK2 es predominante en el miocardio

Lactato deshidrogenasas (LD / LDH): 5 isoformas. Todas las celdas

Alanina amino transferasa (ALT): predomina en el hígado

Aspartato Amino Transferasa (AST): Hígado y otros tejidos

Gamma Glutamyl Transpeptidase (GGT): hígado / biliar

Las enzimas son biomoléculas orgánicas que catalizan las reacciones químicas en el sistema biológico. Similar al catalizador, una enzima también acelera la velocidad de una reacción química y no se consume ni se cambia en la reacción. Por lo tanto, las enzimas también se llaman biocatalizadores. Todas las enzimas son de naturaleza proteica, excepto las ribozimas (ARN catalítico).

Algunos ejemplos de enzimas son tripsina, quimotripsina, colagenasa, elastasa, gelatinasa, maltasa, sacarasa, lactasa, catalasa, etc.

Una enzima específica? Esa es una frase extraña porque una característica clave de las enzimas es la especificidad de su acción. Esto significa que, en general, cada enzima es una enzima específica.

Me pregunto si tu intención es pedir un ejemplo específico de una enzima en su lugar.

Las enzimas son muy específicas. Cada uno tiene un trabajo particular que hace y solo hace ese trabajo. Así que desea obtener el tipo correcto de enzimas para el tipo de alimento o trabajo adecuado en el que desea que funcione la enzima. Las enzimas deben tener la forma y la química adecuadas para funcionar.

Las enzimas específicas funcionan en alimentos específicos. Necesita el tipo correcto de enzima para los alimentos que desea que se descompongan. Piense en los alimentos con los que tiene problemas y luego elija un producto que contenga al menos esos tipos de enzimas. Aquí hay una lista de los tipos comunes de enzimas y alimentos en los que actúan.

Las enzimas digestivas son enzimas que descomponen los alimentos en material utilizable. Los principales tipos diferentes de enzimas digestivas son:

• amilasa: descompone los carbohidratos, los almidones y los azúcares que prevalecen en las papas, frutas, verduras y muchos aperitivos

• lactasa: descompone la lactosa (azúcares de la leche)
• diastasa: digiere el almidón vegetal
• sacarasa: digiere azúcares complejos y almidones
• maltasa – digiere disacáridos a monosacáridos (azúcares de malta)
• invertasa: descompone la sacarosa (azúcar de mesa)
• glucoamilasa: descompone el almidón en glucosa
• alfa-glactosidasa – facilita la digestión de frijoles, legumbres, semillas,
raíces, productos de soya y tallos subterráneos

Hay miles de enzimas, pero en tu clase básica de bioeconomía de la escuela secundaria, estas son las más comunes sobre las que aprenderás

1. ARN polimerasas 1
2. ARN polimerasa 2
3. ARN polimerasa 3
4. ADN polimerasa 1
5. ADN polimerasa 2
6. ADN polimerasa 3
7. ADN polimerasa 4
8. ADN polimerasa 5

Haciéndolo simple. Las enzimas se dividen en muchos tipos. Aquí hay algunos ejemplos de enzimas y su unión a su sustrato específico.

1. Lactato que se une a Hexa-N-acetil glucosamina
2. Anhidrasa carbónica que se une al dióxido de carbono.
3. Sacarasa que se une a la sacarosa.
4. Pepsina que se une a la ovoalbúmina
5. Tripsina para caesin
6. Urea para la urea
7. Catalse para peróxido de hidrógeno
8. Amilasa para almidón