El ATP contiene energía en forma química, almacenada en el enlace anhídrido del fosfato terminal (γ). Si este enlace es hidrolizado ( es decir, escindido por una molécula de agua), entonces la energía puede “liberarse”.
Esto se puede convertir en procesos biológicos útiles (como el transporte, la construcción de biomoléculas, regulación, etc.), principalmente a través de la acción de moléculas especializadas, generalmente proteínas. Estas se denominan ATPasas, lo que significa que unen e hidrolizan el ATP como parte de su actividad biológica.
Existe una amplia gama de diferentes proteínas de unión a ATP en la célula, y los detalles precisos del mecanismo de acción son complicados, ya que pueden diferir de un sistema a otro. En algunos casos, la química es bastante sencilla, como la transferencia del fosfato terminal a una cadena lateral residual, como para la transducción de señal a través de los purinorreceptores P2X. En otros casos, el cambio de energía libre favorable de la hidrólisis de ATP (a concentraciones celulares) puede acoplarse a reacciones por lo demás termodinámicamente imposibles.
Sin embargo, para algunos sistemas, el ATP actúa más como un ligando, con ATP que se une a una proteína que da como resultado un cambio conformacional e hidrólisis de ATP que da como resultado otro cambio conformacional. Un ejemplo de esto es la proteína de importación de maltosa bacteriana, en la que la unión de ATP en el dímero de MalK citoplásmico promueve un cambio conformacional de las regiones TM en un estado orientado hacia afuera. La hidrólisis subsiguiente de ATP causa una reorganización adicional de la región TM, que da como resultado una liberación de la maltosa desde el sitio de unión periplásmico, al canal TM y al citoplasma. La conformación unida a ATP no es necesariamente de una energía diferente a la apoproteína o la proteína unida a ADP, y es posible que parte o la totalidad de la energía ATP simplemente se pierda como calor metabólico.
