¿Es posible aislar el sitio activo de una enzima en su estado funcional?

Absolutamente. Trabajé en una proteína en mi laboratorio que era muy grande y contenía tres “dominios” unidos por estiramientos no funcionales. Por ejemplo, un dominio era una proteína motora implicada en el alargamiento de las membranas celulares, otro era un dominio enzimático capaz de catalizar una reacción. Este dominio podría aislarse independientemente de los tres y conservar la función original en la medida en que nuestros experimentos lo pudieran detectar. Por supuesto, algunas enzimas “sitios activos” no pueden aislarse debido a las interacciones tridimensionales que experimenta con otras partes de la proteína que le dan forma.

¡Espero que esto ayude!

Depende de lo que quiere decir con “aislar” el sitio activo. Puede atrapar toda la enzima en una conformación activa o activa (reactiva) incubándola con un inhibidor de estado de transición y resolviendo la estructura de forma experimental.

En términos estructurales más estrictos, la conformación del sitio activo muy probablemente dependa del resto de la arquitectura de la enzima, por lo tanto, a menos que el sitio activo esté contenido en un subdominio relativamente pequeño (mínimo), autocontenido y estructuralmente estable, usted no ser capaz de aislar físicamente el subconjunto de átomos del sitio activo de todos los átomos de la enzima.

Sí puedes hacerlo pero no en su estado funcional porque la funcionalidad necesita toda la estructura … porque la estructura completa se combina y forma bolsillo y puede ser posible en proteínas grandes que tienen dominios pequeños (no estoy seguro de que sea solo una suposición)

El sitio activo necesita muchas actividades que requieren otra parte de la estructura … .Pero usted puede conocer la estructura de un activo estimando las enzimas en forma de complejo ES atrapada que es posible y si desea conocer la estructura del sitio activo de cualquier enzima que sea Ya se ha encontrado que puede usar bioinformática.