¿Por qué la vida es quiral?

Yo diría que la quiralidad es una consecuencia probable (si no asegurada) de los polímeros “direccionales” basados ​​en el carbono con cualquier diversidad química significativa. La síntesis de un polímero direccional requiere que cada monómero tenga restos químicos para cada dirección, por lo que, en el caso del carbono, dos de los cuatro enlaces potenciales estarán ocupados por los grupos reactivos que permiten la polimerización.

Una vez que dos de los cuatro enlaces son diferentes, hay dos maneras de evitar la quiralidad en los monómeros individuales (ninguno de los cuales es susceptible de producir polímeros químicamente diversos y flexibles):

  • Tener el mismo grupo químico en cada uno de los enlaces abiertos restantes de carbono. Esto haría extremadamente difícil para los polímeros biológicos acomodar cadenas laterales grandes o cargadas, ya que cada monómero tendría dos .
  • Use ambos enlaces restantes para formar un doble enlace con una cadena lateral. Esto disminuiría drásticamente la flexibilidad de las cadenas laterales cortas, dando como resultado una reducción significativa en las conformaciones de polímeros adoptables en conjunto.

Por lo tanto, creo que los monómeros de biomoléculas quirales son ineludibles.

La vida exhibe una extrema preferencia por uno de los dos enantiómeros de un monómero quiral cuando se ensamblan polímeros o incluso simplemente por la síntesis de los monómeros. Esto es probable porque la mayoría de las enzimas que usan los monómeros para hacer polímeros lo hacen usando centros de reacción enterrados profundamente en sus interiores. La actividad peptidil transferasa, por ejemplo, está enterrada en el interior del ribosoma. En estas circunstancias, el espacio es un bien escaso. Ya, el ribosoma debe mantener una cavidad termodinámicamente costosa en la cual todas las cadenas laterales potenciales pueden caber; hacer proteínas racémicas requeriría dos de tales cavidades. Mientras que aplicar la pureza enantiomérica tiene un costo termodinámico significativo, ¡las otras alternativas son incluso peores! ¡O bien los ribosomas y las polimerasas tenían que mantener la capacidad de acomodarse a cualquiera de los enantiómeros, o la mitad del grupo de monómeros racémicos de las células nunca se usaría!

Una razón por la que se pueden seleccionar moléculas quirales es que la “forma” es uno de los factores distintivos más poderosos en la selectividad de unión. La quiralidad de varias moléculas puede operar por un principio similar. Al tener dos enantiómeros de la misma molécula, la diferencia de forma se puede aprovechar para permitir diferentes interacciones con otras moléculas (como las proteínas).

Considere L aminoácidos y D aminoácidos. Los L aminoácidos sufren un cierto conjunto de interacciones con varias macromoléculas. Son utilizados por los ribosomas para la síntesis de proteínas, las enzimas pueden convertir un aminoácido en otro (como en la síntesis de glutamina a partir del ácido glutámico), pueden ser importados específicamente por ciertos transportadores de membrana, y más. D aminoácidos a menudo no pueden ser reconocidos por las mismas proteínas y ribozimas (aunque supongo que este no es siempre el caso). Esto permite una cierta “libertad” para que los aminoácidos D tengan funciones alternativas.

Si los ribosomas de la célula están usando una gran cantidad de L aminoácidos, los aminoácidos D que ya están presentes en la célula tendrán menos probabilidades de desviarse a la síntesis de proteínas que aquellos L aminoácidos. Esto podría ser importante en muchas situaciones. Por ejemplo, ¿qué ocurre si la célula necesita sintetizar una gran cantidad de una determinada proteína y producir moléculas de señalización derivadas de aminoácidos? Si solo hubiera L aminoácidos, lograr ambas funciones de manera eficiente sería un desafío. Sin embargo, si una célula tiene proteínas dedicadas a convertir específicamente un depósito de aminoácidos D a la molécula de señalización, entonces (como se mencionó) no sería necesario desviar el conjunto de aminoácidos L de su tarea de síntesis de proteínas.


Numerosos casos como el que se describe pueden ocurrir. Diría que esto es análogo a la ventaja conferida por las duplicaciones de genes. Cuando hay dos copias de un gen esencial, una de las copias puede mutar y obtener una nueva función, mientras que la otra copia conserva la función original. Cuando hay biomoléculas L y D, un enantiómero puede usarse para una función esencial mientras que el otro enantiómero puede interactuar de forma que le permita asumir nuevas funciones.

Este tipo de fenómeno puede ser la razón por la que muchas moléculas de señalización se derivan de D aminoácidos y que el peptidoglicano contiene muchos D aminoácidos.

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Creé las imágenes usando PowerPoint.