Biología Molecular: ¿Hay proteínas que puedan ser sintetizadas por E. coli, pero no por levaduras?

Esta no es exactamente la respuesta a su pregunta, pero de hecho hay algunas proteínas que solo pueden ser sintetizadas de forma nativa por ciertos procariotas porque usan mecanismos de traducción complejos para codificar aminoácidos que no están presentes entre los eucariotas. El ejemplo específico en el que estoy pensando es el 22º aminoácido proteinogénico, la pirrolisina, que se descubrió en las arqueas metanogénicas.

Ahora podría preguntar: ¿pensé que todos los codones en el código genético estaban en uso? ¿Cómo podrías agregar otro aminoácido? La respuesta a esto es que estos errores reemplazan el codón de parada UAG para codificar la pirrolisina en su lugar (Srinivasan, G. (2002). Pirrolisina codificada por UAG en Archaea: carga de un tRNA especializado en decodificación de UAG Ciencia (80-). 296 , 1459-1462).

Otro factor que puede hacer que las proteínas específicas sean específicas del huésped o incluso específicas de las bacterias es el entorno del chaperón. Por ejemplo, muchas proteínas de TIM-barril son clientes obligados del sistema de chaperona bacteriana GroEL / ES (Kerner, MJ y otros (2005). Análisis en todo el proteoma del plegamiento de proteínas dependiente de chaperonina en Escherichia coli. Cell 122 , 209-220 ) Dichas proteínas pueden resultar difíciles de expresar en ausencia del sistema de chaperona correcto. Del mismo modo, algunas proteínas son lo suficientemente importantes como para tener chaperones dedicados. Un ejemplo famoso es RuBisCO, que, en algunas cianobacterias, depende de la chaperona RbcX para plegado y ensamblaje. Sin RbcX, las isoformas RuBisCO de estas cianobacterias no se pliegan bien y no están activas (Durão, P., Aigner, H., Nagy, P., Mueller-Cajar, O., Hartl, FU, y Hayer-Hartl, M . (2015). Efectos opuestos de chaperones plegables y ensamblables sobre la evolvabilidad de Rubisco. Nat. Chem. Biol.).

En relación con esto, ahora está quedando claro que las modificaciones postraduccionales de las proteínas son tan importantes entre las bacterias y Archaea como entre los eukarya (Cain, JA, Solis, N. y Cordwell, SJ (2014). Más allá de la expresión genética: el impacto de modificaciones postraduccionales de proteínas en bacterias. J. Proteomics 97 , 265 – 286). No me sorprendería descubrir que E. coli realiza alguna modificación compleja postraduccional que la levadura no hace y que esas modificaciones son esenciales para que funcionen algunas proteínas.

Depende.

¿Naturalmente? ¡Por supuesto! Como dijo Jonathan Rice, hay una gran cantidad de proteínas que E. colo sintetiza y la levadura no.

Sintéticamente Teóricamente, no. Usando técnicas de ingeniería genética, nosotros (las personas) hemos sido capaces de “transfectar” genes para proteínas arbitrarias en células arbitrarias. Es decir, dado que el código genético (de moléculas de ADN a moléculas de ARN) es “universal”, es teóricamente posible que cualquier célula pueda producir cualquier proteína. Sin embargo, determinar si el gen insertado se expresa realmente o no, puede requerir un trabajo más complicado, ya que la regulación genética varía de forma bastante dramática en los dominios de la vida.

Seguro que hay! Aquí hay un ejemplo: UDP-3-O- (3-hidroximiristoil) -glucosamina N-aciltransferasa; tercer paso

las proteínas flagelares es otro ejemplo.

Si descarta las proteínas que utilizan las funciones celulares procariotas y eucarióticas y se centra únicamente en las que utilizan exclusivamente las células procariotas, encontrará una gran cantidad de respuestas.

Centro Nacional de Información Biotecnológica