La catálisis enzimática sigue un modelo de “cerradura y llave”: las enzimas pueden catalizar reacciones porque mantienen los sustratos en una orientación muy particular que facilita el movimiento de electrones, y el movimiento de electrones es el proceso / causa de las reacciones químicas.
Para reducir la energía de activación de una reacción, las enzimas hacen que sea más favorable para las elecciones moverse con bolsas de carga que empujan / tiran electrones alrededor del sustrato. Las proteínas pueden usar aminoácidos cargados para lograr esto, pero también han evolucionado para usar iones metálicos, particularmente para catalizar reacciones cuyas energías son difíciles de lograr con compuestos orgánicos.
Un buen ejemplo de una enzima que usa manganeso es la Arginasa, una de las enzimas en el ciclo de la urea.
Una visión general muy técnica de por qué la arginasa necesita un ion metálico: el sitio activo mantiene la arginina en su lugar a través de enlaces de hidrógeno con un residuo de glutamato.
Este enlace orienta la arginina para el ataque nucleofílico por el ion hidróxido asociado al metal. Esto da como resultado un intermedio tetraédrico. Los iones de manganeso actúan para estabilizar tanto el grupo hidroxilo en el intermedio tetraédrico, como el par de electrones esp3 solitario en desarrollo en el grupo NH2 a medida que se forma el intermedio tetraédrico …
El artículo de Metaloproteína en Wikipedia ofrece una buena visión general.