Los anticuerpos se usan como armazones para ayudar en la cristalización de proteínas que son difíciles de cristalizar. Los métodos tradicionales son útiles para enzimas estables con sitios activos que están protegidos de la exposición al disolvente.
Los objetivos proteínicos unidos a la membrana y las proteínas de la fase de solución con una estructura flexible presentan importantes desafíos debido a su heterogeneidad conformacional y su química superficial. Además, la cristalización de las proteínas de la membrana presenta desafíos especiales debido a sus superficies hidrofílicas e hidrofóbicas contrastantes. Las proteínas glicosiladas también presentan desafíos en la cristalización de proteínas, debido a la estructura heterogénea y desordenada de las saquíáridas superficiales.
Se ha demostrado que la cristalización mediada por fragmento de anticuerpo es particularmente ventajosa para proteínas con hélices transmembrana y bucles cortos expuestos a disolvente, tales como transportadores y canales iónicos. En estos casos, el anticuerpo puede ayudar a la cristalización a través del aumento del área superficial hidrófila disponible para la formación de un retículo cristalino mejorado.
Las chaperonas basadas en anticuerpos también han demostrado su utilidad para atrapar proteínas en conformaciones específicas, que pueden ocurrir en solución pero que son menos comunes, lo que complementa su uso en el replegamiento de proteínas. Cabe destacar que el anticuerpo debe reconocer la enzima nativa uniéndose a un epítopo específico de conformación mientras se preserva el estado natural del objetivo.
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Lectura adicional: Griffin, L., y Lawson, A. (2011). Fragmentos de anticuerpos como herramientas en cristalografía. Clinical and Experimental Immunology , 165 (3), 285-291. Fragmentos de anticuerpos como herramientas en cristalografía https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc…
