¿Se unirá una metaloenzima a su sustrato en ausencia de su cofactor de ion metálico?

En su pregunta veo dos temas diferentes, el primero es que está equiparando la eliminación de una metionina con la Co2 ione de metionina aminopeptidasa con la propiedad de unión y el mecanismo de la enzima sola.
El ion está en el sitio activo de la enzima y ayuda a posicionar geométricamente el sustrato (residuo de metionina) para que se produzca la reacción de eliminación, a través de la catálisis. ¿Es ácido-base, etc. covalente, depende del mecanismo? que es diferente o, a veces, el mismo para algunos enyzmes ..
La unión del sustrato ocurre no solo por el enlace coordinativo del ion metal, sino también por interacciones electrostáticas, enlaces H, interacción Wan Der Walls o interacciones hidrofóbicas, depende de los residuos vecinos del agujero del sitio activo, donde se encuentra el sustrato . Entonces, para responder, el sustrato probablemente se uniría (hay que darse cuenta de que este no es un proceso estático, es estocástico, hay que pensar en los principios termodinámicos, entonces hay una distribución de probabilidad, que debido a las interacciones favorables tiene una ruta “definida”, que es una posibilidad de que una reacción pueda ocurrir, bajo ciertas circunstancias) y tiene una interacción específica a través de todas estas diferentes interacciones, pero NO se produciría una reacción de eliminación, porque no colocaría el sustrato en una posición geométrica correcta con el fin de catálisis se producen, por lo que los iones son muy importantes para la reacción y la actividad de la enzima, y ​​también el pH y la temperatura ..