Las pequeñas proteínas de choque térmico desempeñan un papel importante en el mantenimiento del control de la calidad de las proteínas en la célula. Sus pesos moleculares varían de 16 kD a 40 kD. Los sHsp tienen un dominio alfa-cristalino conservado que consta de 90 residuos. Pueden formar grandes oligómeros y una estructura cuaternaria dinámica. Consisten en una región N-terminal seguida por el dominio alfa-cristalino conservado y una región C-terminal. El dominio alfa cristalino es el motivo distintivo de los sHsp. El dominio C-terminal después del dominio alfa cristalino está principalmente involucrado en la estabilización del oligómero. La región N-terminal es muy variable tanto en la secuencia como en la longitud. Esta región debido a su mayor flexibilidad se resuelve parcialmente en la estructura cristalina disponible. Las pequeñas proteínas de choque térmico pueden unirse a las proteínas desnaturalizadas y, por lo tanto, evitar su agregación irreversible.
Las proteínas de choque térmico son un grupo de proteínas que son inducidas por choque térmico. La mayoría de esta clase de proteína está involucrada en el plegamiento y despliegue de diferentes proteínas. Cuando la célula está expuesta al estrés o a una temperatura elevada elevada, la expresión de HSP aumenta y esto se regula transcripcionalmente. No todos los chaperones son proteínas de choque térmico. Los HSP se encuentran en todos los organismos, desde bacterias hasta eucariotas superiores. Los HSP se nombran de acuerdo con su peso molecular que varía de 8-150 kDa, como sHSP, HSP40, HSP60, HSP70, HSP90, HSP100 y HSP110. La HSP se identificó por primera vez en el organismo modelo más utilizado, Drosophila melanogaster. Se observaron caladas cromosómicas en la glándula salival al aumentar la temperatura. Los altos niveles de HSP pueden desencadenarse por la exposición a diferentes condiciones de estrés ambiental, como infección, inflamación, exposición de las células a toxinas (etanol, oligoelementos y luz ultravioleta), inanición, hipoxia,. Varios HSP funcionan como chaperonas intracelulares para otras proteínas. También actúan como “monitores”, llevan proteínas viejas al proteasoma.
