Esta es una buena pregunta, pero una muy difícil de responder.
Para empezar, marca la diferencia en la forma en que mides la “fuerza del atracón”. Algunas interacciones moleculares tienen tasas de asociación muy altas (lo que significa que las dos moléculas se unirían entre sí muy rápido, lo que implica que se reconocen entre sí con gran especificidad), pero también tienen tasas de disociación muy altas (lo que significa que el complejo entre los dos aparte de que está componiendo moléculas muy fácil y rápidamente después de la formación, lo que podría deberse a que el enlace entre las dos moléculas es relativamente débil). A menudo la variación de las tasas de K (on) y K (off) de isoformas de proteínas es el medio para regular de cerca la función de esa proteína en la célula, y puede lograrse por medio de pequeñas diferencias en la secuencia y estructura de la proteína en los diferentes tejidos, o influyendo en las propiedades cinéticas de la proteína a través de los cambios de su entorno (pH local, temperatura, presencia de otras proteínas, fuerza iónica del entorno, presencia o ausencia de moléculas pequeñas que lo afectan).
La forma en que generalmente estudiamos la unión molecular es en condiciones in vitro , donde tenemos las dos (o un número limitado) de moléculas que queremos aprender sobre su interacción. Que, para empezar, es una simplificación excesiva de las condiciones nativas en las que estas dos moléculas estarían interactuando, y además de esto, las mezclas de reacción que realizamos estos experimentos suelen ser amortiguadores con una composición demasiado simplificada, principalmente teniendo en cuenta el pH y las concentraciones de sal general / dominante del entorno celular donde las dos moléculas estarían interactuando. Entonces, cualquiera que sea la fuerza de unión que medimos en estas condiciones, no significa que sea lo mismo en la célula.
En cualquier caso, si defines la interacción más fuerte, como la que tarda más en revertirse (para que el complejo se desmorone), algunos de los más fuertes están entre el represor de lactosa (una proteína involucrada en el metabolismo de lactosa en muchas bacterias) y el operón de ADN lac (un grupo de genes en el genoma bacteriano, que contiene la información de codificación para proteínas implicadas en el metabolismo y transporte de lactosa). La proteína represora de lactosa se une fuertemente y específicamente al operón lac, de modo que la ADN polimerasa no puede desplazarla y la expresión de estos genes se bloquea, hasta que el represor no se separa del ADN y lo libera para la maquinaria de replicación o expresión. Otras proteínas que se unen fuertemente al ADN son las proteínas que contienen dedos de cinc (algunos factores de crecimiento, factores de transcripción, etc.).
Realmente espero que esto dé una idea suficiente sobre por qué es difícil estimar la fuerza de la vinculación y por qué se puede ver de diferentes maneras y no siempre significa lo mismo, sin dejar de responder a su pregunta 🙂
