¿Cuál es la diferencia entre la enzima y la coenzima?

¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores dentro de las células vivas. Los catalizadores aumentan la velocidad a la que ocurren las reacciones químicas sin consumirse o alterarse permanentemente. Una reacción química es un proceso que convierte una o más sustancias (conocidas como reactivos, reactivos o sustratos) en otro tipo de sustancia (el producto). Como catalizador, una enzima puede facilitar la misma reacción química una y otra vez.

Estructura y función

Como todas las proteínas, las enzimas se componen de una o más cadenas largas de aminoácidos interconectados. Cada enzima posee una secuencia única de aminoácidos que hace que se pliegue en una forma característica. La secuencia de aminoácidos de una enzima está determinada por un gen específico en el núcleo de la célula. Esto asegura que cada copia de la enzima sea la misma que todas las demás.

En la superficie de cada enzima hay una hendidura especial llamada sitio activo , que proporciona un lugar donde los reactivos pueden “encontrarse” e interactuar. Al igual que un candado y su llave, el sitio activo de una enzima solo acomodará ciertos reactivos, y solo un tipo de reacción química puede ser catalizado por una enzima determinada.

Por ejemplo, durante la fabricación de hemoglobina (el pigmento transportador de oxígeno en los glóbulos rojos), se debe insertar un solo átomo de hierro en el centro de la molécula para que sea funcional. Una enzima llamada ferroquelatasa junta los reactivos (hierro y la molécula vacía), cataliza su unión y libera una molécula que contiene hierro. Esta es la única reacción catalizada por la ferroquelatasa. Tenga en cuenta que las enzimas pueden combinar reactivos (como en la síntesis de hemoglobina), pueden dividir un único reactivo en múltiples productos, o simplemente pueden transformar un único reactivo en un solo producto que se ve diferente al reactivo original.

Cuando los reactivos entran en el sitio activo de una enzima, la enzima experimenta un cambio temporal en la forma que fomenta la interacción entre los reactivos. Una vez completada la reacción química, se libera un producto específico del sitio activo, la enzima vuelve a su conformación original y la reacción puede comenzar de nuevo con nuevos reactivos.

Muchas enzimas se incorporan a las vías metabólicas. Una vía metabólica es una serie de reacciones químicas que transforman uno o más reactivos en un producto final que necesita la célula. Las enzimas en una vía metabólica, como las personas que pasan un balde de agua a lo largo de una brigada de cubeta, mueven un reactivo hasta que se produce el producto final. Una ruta metabólica puede ser bastante corta, o puede tener muchos pasos y múltiples enzimas. La vía metabólica que convierte el triptófano (un aminoácido que se encuentra en la proteína de la dieta) en serotonina (una sustancia química necesaria para la función normal del cerebro) tiene solo dos pasos.

Para funcionar, muchas enzimas requieren la ayuda de cofactores o coenzimas. Cofactores son a menudo iones metálicos, como zinc, cobre, hierro o magnesio. El magnesio, uno de los cofactores más comunes, activa cientos de enzimas, incluidas las que fabrican ADN y muchas que ayudan a metabolizar los carbohidratos.

Muchas coenzimas se derivan de las vitaminas. De hecho, una de las principales razones por las que necesita vitaminas en su dieta es suministrar la materia prima para las coenzimas esenciales. Por ejemplo, la enzima que produce colágeno necesita vitamina C y desarrolla una piel sana, una coenzima derivada de la vitamina B12 es necesaria para sintetizar el aislamiento alrededor de las células nerviosas, y una coenzima basada en vitamina B6 es vital para producir serotonina.

Las coenzimas y los cofactores se unen a los sitios activos de las enzimas, y participan en la catálisis, pero generalmente no se consideran reactivos, ni se vuelven parte del producto (s) de la reacción. En muchos casos, los cofactores y las coenzimas funcionan como portadores intermedios de electrones, átomos específicos o grupos funcionales que se transfieren durante la reacción general.

Coenzimas

¿Cómo encajan las coenzimas en esta idea de enzimas? Algunas veces las enzimas no pueden completar la reacción por sí mismas, necesitan ayuda. Encuentran ayuda en forma de unidades no proteicas llamadas cofactores . Estos cofactores se pueden unir al sustrato con el que reaccionará la enzima o pueden unirse al sitio activo o a la forma específica de la enzima. A menudo, estos son inorgánicos , lo que significa que son compuestos que no contienen carbono. Estos incluirían la mayoría de los iones metálicos . Los iones metálicos son átomos con números desiguales de protones y electrones. Si el cofactor es de hecho orgánico, que contiene carbono, lo llamamos coenzima. Sin el cofactor, la enzima podría tener algunos problemas para trabajar con el sustrato. El cofactor, o coenzima, permite que la reacción ocurra rápidamente.

Este es un excelente ejemplo de una enzima que trabaja con un cofactor.

Las coenzimas son necesarias para facilitar la función de la enzima. La mayoría de las vitaminas son realmente coenzimas o se usan para crear coenzimas. Son utilizados por diferentes enzimas para ayudar a catalizar ciertas reacciones. La vitamina C es un ejemplo de esto. Además, varias vitaminas B, así como ácido fólico y niacina, se usan para crear otras coenzimas.

Gracias, espero que entiendas.

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Un cofactor es un compuesto químico que no es de naturaleza proteínica. Se adjunta a la proteína y se requiere para la actividad biológica de la proteína. Estas se llaman moléculas auxiliares. Ayudan en las transformaciones bioquímicas en diversas reacciones corporales. Cofactores son de dos tipos:

Coenzimas

Grupo prostético

Las coenzimas son un tipo específico de moléculas orgánicas que se unen a enzimas o proteínas y ayudan en su funcionamiento. Las enzimas son las proteínas esenciales para que el cuerpo lleve a cabo diversas reacciones metabólicas y bioquímicas. En realidad, no son enzimas, como sugiere la palabra “co” en su nombre. El prefijo “co” significa ayudantes porque ayudan a las enzimas a llevar a cabo sus funciones. .

Ya hay respuestas de un par de compañeros de Quorans sobre esto, así que no voy a repetirlo. Por casualidad, ¿quiso decir qué son los cofactores y las coenzimas?

Anteriormente respondí una pregunta similar, puede verificar esto: la respuesta de Riffat Khanam a ¿Cuál es la diferencia entre cofactores y coenzimas?

Espero eso ayude.

Gracias por A2A.

🙂

Las enzimas son catalizadores de proteínas que son responsables de reducir la barrera de energía de muchas reacciones biológicas. Funcionan al reducir la energía de activación de las reacciones que catalizan, lo que permite que la reacción metabólica ocurra más rápido y a temperaturas fisiológicas. Las enzimas son específicas para un sustrato debido a la disposición única de sus sitios activos. Sin embargo, muchas enzimas no pueden funcionar por sí mismas y, en su lugar, requieren cofactores no proteicos. Las enzimas que requieren tales cofactores se llaman apoenzimas. Cuando se combinan el cofactor y la apoenzima se produce una holoenzima, esta holoenzima es capaz de catalizar reacciones.

Los cofactores funcionan al proporcionar los grupos funcionales necesarios para la reacción o al alterar levemente la conformación estructural de la enzima a la que están unidos. Esta alteración permite que los sustratos se unan más fácilmente, lo que hace que la reacción sea más probable. Los cofactores pueden ser grupos protésicos que están estrechamente ligados a la enzima, o los cofactores pueden ser coenzimas que pueden estar débilmente unidas. Las coenzimas generalmente se liberan del sitio activo de la enzima después de una reacción.

Papel de las coenzimas

Las coenzimas son un tipo de cofactor y están ligadas a sitios activos de enzimas para ayudar con su funcionamiento adecuado. Las coenzimas que están directamente implicadas y alteradas en el curso de las reacciones químicas se consideran un tipo de sustrato secundario. Esto se debe a que son químicamente modificados como resultado de la reacción a diferencia de las enzimas. Sin embargo, a diferencia de los sustratos primarios, las coenzimas pueden ser utilizadas por varias enzimas diferentes y, como tales, no son específicas. Por ejemplo, cientos de enzimas pueden usar la coenzima NAD.

La función de las coenzimas es transportar grupos entre enzimas. Los grupos químicos incluyen iones de hidruro que son transportados por coenzimas tales como NAD, grupos de fosfato que son portados por coenzimas tales como ATP y grupos acetilo que son portados por coenzimas tales como la coenzima A. Coenzimas que pierden o ganan estos grupos químicos en el transcurso del proceso. reacción a menudo se reforman en la misma vía metabólica. Por ejemplo, NAD + se usa en la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico se reemplaza en la cadena de transporte de electrones de la respiración.

¿Cómo se hacen las coenzimas?

Debido a la importancia de las coenzimas en las reacciones químicas, y debido al hecho de que son utilizadas y químicamente alteradas por las reacciones, las coenzimas deben regenerarse continuamente. Por ejemplo, la síntesis de vitaminas B es un proceso complejo, paso a paso porque las vitaminas B tienen centros quirales que son complicados de sintetizar. Las coenzimas que se producen a partir de las vitaminas B son especialmente importantes para el buen funcionamiento de las enzimas involucradas en la regulación del metabolismo y la liberación de energía de los alimentos. Las vitaminas B importantes que se usan como componentes grandes de las coenzimas incluyen riboflavina, niacina, biotina, ácido pantoténico, B6, ácido fólico y vitamina B12. Por ejemplo, la riboflavina o vitamina B2 se usa como un gran componente de FAD y FADH, y la niacina es un componente importante de NAD y NADH.

Sin embargo, el cuerpo no puede producir vitaminas, sino que deben consumirse en la dieta. Por lo tanto, las vitaminas son componentes esenciales de la dieta. Aunque el cuerpo humano usa más que su propio peso corporal en ATP, no se necesita consumir tanta cantidad de la vitamina que se usa para producir la coenzima. Esto se debe a que el cuerpo puede usar las vitaminas de manera muy insistente a través de la regeneración.

Trifosfato de adenosina (ATP)

La función del ATP es transportar energía química dentro de las células para el metabolismo, y como tal, a menudo se hace referencia al ATP como la moneda energética de las células.

El trifosfato de adenosina está compuesto por una base de nucleótidos de adenina, un azúcar ribosa y tres grupos fosfato. La energía puede liberarse de ATP cuando el grupo terminal de fosfato se libera en una reacción de hidrólisis. Esto se debe a que la energía del ATP se mantiene en los enlaces entre los grupos fosfato y cuando los enlaces se rompen se acompaña de una liberación de energía.

Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD)

NAD se compone de dos nucleótidos, adenina y nicotinamida. Los nucleótidos se mantienen unidos por un par de grupos de fosfato que actúan como un puente y también están unidos a un azúcar de ribosa cada uno. La función de NAD es transportar electrones de una reacción controlada por enzimas a otra. Como tal, NAD está involucrado con las reacciones redox porque los sustratos están oxidados, en los que pierden electrones o se reducen en los que obtienen electrones. El NAD se encuentra como NAD +, que es un agente oxidante y está involucrado con la aceptación de electrones de otras moléculas, o NADH, que se usa como agente reductor para donar electrones a otras moléculas.

Dinucleótido Flavina Adenina (FAD)

FAD se compone de un nucleótido de adenina, un azúcar ribosa y dos grupos fosfato. FAD también puede existir como un monofosfato y se llama monofosfato de flavina adenina (FMN). El papel principal de FAD es en la fosforilación oxidativa. FAD está involucrado con las reacciones redox y, como NAD, FAD puede existir en dos estados redox; FAD y FADH. Los dos estados son interconvertables como resultado de la adición o eliminación de electrones.

Esto es posible porque FAD puede aceptar iones de hidruro con sus pares de electrones. Por ejemplo, FAD es una coenzima utilizada por la enzima succinato deshidrogenasa para ayudar a catalizar una reacción. El papel del FAD en esta reacción es aceptar dos electrones del succinato que da como resultado la producción de fumarato. El FAD se reduce a FADH2 pero permanece fuertemente unido a succinato deshidrogenasa. No pueden ocurrir más reacciones hasta que FAD se regenere.

Coenzima A

La coenzima A no está estrechamente ligada a las enzimas a las que está asociada y puede liberarse libremente. Desempeña un papel importante en el metabolismo de protiens, carbohidratos y grasas, que son reacciones importantes que permiten que se libere la energía de los alimentos. Por ejemplo, se requiere la coenzima A para la oxidación del piruvato en el ciclo del ácido cítrico.

Además, la coenzima A está implicada en las reacciones de acetilación. Estas reacciones son importantes en la función adecuada de la proteína y, como resultado, muchas de las proteínas en el cuerpo han experimentado tales reacciones de modificación en las que se agrega un grupo de acetato a la proteína. El grupo de acetato es donado por la coenzima A. La adición de un grupo de acetato altera la estructura 3D de los protiens a los que se agrega y como resultado su función también se altera. En algunos casos, también se dona un ácido graso de cadena larga al protien. Esta adición es necesaria para las propiedades de señalización celular de diversos protiens de membrana.

Los grupos de acetato de la coenzima A también se añaden a diversos sustratos en reacciones relacionadas con la expresión génica y la división celular. La coenzima A también es importante en la síntesis de colesterol y hormonas esteroides, y es necesaria para la desintoxicación de una variedad de drogas dañinas que pueden acumularse en el hígado.

Alcohol deshidrogenasa

La alcohol deshidrogenasa (ADH) es una enzima que usa NAD + como coenzima. ADH tiene dos regiones de unión, una donde el sustrato primario, el etanol se une y otro donde la coenzima, NAD +, puede unirse.

La enzima es responsable de la conversión de etanol en etanal. La reacción es una reacción de oxidación-reducción y da como resultado la eliminación de dos iones de hidrógeno y dos electrones del etanol. Los iones de hidrógeno y electrones se agregan a NAD + que convierte la coenzima en NADH + H +. Esta es la primera reacción relacionada con el metabolismo del etanol.

Referencias

  • Stamp, S. (2012) Alcohol deshidrogenasa. Capítulo de Bioquímica Fastbleep.com.
  • Becker, W. Kleinsmith, LJ Hardin, J. Bertoni, GP (2008) El mundo de la célula, Benjamin Cummings.
  • Price NC, Stevens L., 1999. Fundamentals of Enzymology, 3rd Ed., Oxford University Press, Nueva York.

Una enzima es una sustancia biológica producida por un organismo vivo que actúa como un catalizador para producir reacciones bioquímicas específicas.

Las coenzimas son moléculas más pequeñas y no pueden hacer lo que hace una enzima por sí misma. Pero pueden ayudar a las enzimas a catalizar reacciones. También son moléculas orgánicas y se unen con moléculas de proteínas conocidas como apoenzimas para formar una enzima activa (holoenzima).

una coenzima es una molécula protésica que ayuda a la apoenzima en su actividad catalítica.

usualmente pequeñas moléculas que pueden ayudar en la eliminación de iones de hidrógeno y luego volver a unirse al sustrato. ex: coenzima A.

no todas las enzimas que requieren coenzima para su función.

La enzima es el catalizador biológico, la coenzima es el cofactor que se une a la enzima y facilita la catálisis.