Todas las proteínas tienen una “cadena principal” de enlaces peptídicos, en la cual el grupo carboxilo de un aminoácido ha formado una amida con el grupo amino del siguiente. Esto deja un oxígeno de doble enlace unido al carbono y un hidrógeno unido al nitrógeno. Cuando la proteína se curva en una configuración de hélice alfa, pone el C = O de cada carbono carboxílico en proximidad con el HN del nitrógeno amínico del cuarto residuo de aminoácido siguiente. Esto a su vez permite el enlace de hidrógeno (el hidrógeno es atraído por los electrones no compartidos en el oxígeno), lo que estabiliza esa configuración. Como esta interacción se produce entre los componentes de la cadena principal y no las cadenas laterales de los aminoácidos, puede formarse casi independientemente de la secuencia, pero demasiadas cadenas laterales cargados o voluminosos la desestabilizarán, la prolina introduce una curva que se rompe el patrón, y la glicina es bastante flexible y debilita la hélice.
¿Por qué las hélices alfa son prominentes en las proteínas?
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