En resumen, el complejo enzima-sustrato hace que el intermediario de alta energía (estado de transición) sea más estable, lo que reduce la energía de activación y acelera la reacción.
El estado de transición es más estable, es decir, de menor energía, debido a la forma en que los grupos funcionales de aminoácidos (grupos R) de la enzima interactúan con el sustrato.
La energía que le lleva al reactivo para alcanzar el estado de transición se conoce como la energía de activación, y tiene un gran efecto en la velocidad de reacción. Con los complejos enzima-sustrato, debido a que el estado de transición es más estable, se requiere menos energía para que el sustrato se altere para alcanzar el estado de transición, por lo que la energía de activación es menor y la reacción avanza más rápidamente.
Una representación visual de la diferencia en energía (no en mi imagen):
