Hay dos tipos de electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE).
1- SDS (dodecilsulfato de sodio) -PAGE también llamado electroforesis en gel desnaturalizante. En SDS-PAGE, la muestra de proteína se hierve en presencia de colorante de carga que contiene SDS y β-mercaptoetanol. El β-mercaptoetanol reduce el enlace disulfuro si está presente en la proteína, mientras que el SDS se une al aminoácido y da carga negativa general a la muestra de proteína. Dos moléculas de SDS se unen a cada aminoácido. Entonces todas las proteínas presentes en la muestra tendrán una carga igual a la proporción de aminoácidos. En el caso de SDS-PAGE las proteínas se electroforizan sobre la base de su peso molecular.
2- Electroforesis en gel de poliacrilamida nativa (PAGE): en este tipo de muestras de proteína PAGE no se hierven en presencia de SDS o β-mercaptoetanol. Entonces, las proteínas presentes en la muestra tienen su estructura secundaria nativa y carga nativa.
Supongamos que tenemos dos proteínas del mismo tamaño pero carga diferente. En el caso de SDS-PAGE, obtendremos solo una banda correspondiente al tamaño de ambas proteínas, mientras que en el caso de Native-PAGE obtendremos dos bandas correspondientes a la carga de la proteína.
En otro caso, si tenemos dos proteínas del mismo tamaño pero una es un oligopéptido y otra tiene la consigna de la estructura secundaria de la hélice alfa y la lámina beta. Dado que la segunda proteína tiene la estructura secundaria, tendrá una estructura compacta en comparación con la primera proteína. En el caso de SDS-PAGE, obtendremos solo una banda correspondiente al tamaño de ambas proteínas, mientras que en el caso de Native-PAGE obtendremos dos bandas correspondientes a la compacidad de la proteína. La segunda proteína mostrará más movilidad en comparación con la primera proteína.
