Gracias por preguntar para responder Anurag Kumar
Inicialmente, pensé, ¿por qué tomar tantas molestias, ya que la pregunta ya ha sido respondida por Karthikeyan Pethusamy y Quora User.
Luego encontré información útil que pensé que podría ser útil para los estudiantes que se preparan para la entrada médica, así como para una mayor investigación biomédica.
Si puede tomar algo de tiempo, lea amablemente.
Primero, discutiré el gen humano más grande (creo que el término “más largo” sería más apropiado). Como se ha mencionado en otras respuestas, el gen DMD , que codifica la proteína distrofina , es el gen humano más largo conocido, un hecho que creo que es parcialmente cierto; no es el más largo, pero es uno de los genes humanos más largos conocidos, que cubre 2,22 megabases (0,08% del genoma humano) en el locus Xp21. Genoma humano – Wikipedia
Los otros genes más largos (incluyendo intrones y exonesExon – Wikipedia) son:
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Cómo hacer cebadores para unir dos proteínas con un enlazador GGGS
¿Puede dañarse el ARN, causando el procesamiento anormal de proteínas?
- CNTNAP2 que codifica para proteína ‘Proteína asociada a Contactin 2′ es del tamaño 2.30 megabases . Estructura Genética CNTNAP2 – Wikipedia
- El PTPRD que codifica para una enzima ‘ tirosina-proteína fosfatasa delta del tipo receptor’, es del tamaño de 2,30 megabases . Estructura genética PTPRD – Wikipedia
Fuente de la imagen: Intron – Wikipedia
Genes con la ‘mayoría de los exones’
- Gen TTN: Exon count- 312 , proporciona instrucciones para hacer una proteína muy grande llamada titina. TTN gene Estructura génica
- Gen NEB: Exon count – 150 , proporciona instrucciones para producir una proteína llamada nebulina. La nebulina es una de varias proteínas que interactúan para generar la fuerza mecánica necesaria para la contracción muscular. Estructura genética del gen NEB
- Gen SYNE1 : el recuento de exones – 146 proporciona instrucciones para producir una proteína llamada Syne-1 que se encuentra en muchos tejidos, pero parece ser especialmente crítica en el cerebro. Estructura genética del gen SYNE1
Genes con los ‘ Intrones más grandes’
- Gen de KCNIP4: tamaño del gen (pb) – 1,220,136; Intron count – 7; Intrón más grande (pb) : 1.097.903; Proteína – proteína que interactúa con el canal Kv; Sección – Estructura génica de los canales de potasio
- Gen ACCN1: tamaño del gen (pb) – 1.143.721; Cuenta de Intron – 9; Intrón más grande (pb) : 1.043.911; Proteína – canal de cationes; Sección – Estructura génica de los canales de sodio
Ahora la proteína humana más grande.
Titin (un resorte molecular) también conocido como Connectin Titin – Wikipedia es la proteína más grande conocida , con una longitud superior a 1 μm y un peso molecular de hasta 4 MDa. The Chain Like Elasticity of Titin
Figura Esquema del resorte de titina en el músculo, y vista detallada de los dominios Z1Z2 de titina. Se muestra una imagen de micrografía electrónica (cortesía de R. Craig, Universidad de Massachusetts, EE. UU.) Del sarcómero muscular humano y la representación esquemática de titina a lo largo de la longitud del sarcómero. Titin está anclado con uno de sus extremos (N-terminal) a través de la proteína telethonin al sarcomérico Z-disc y con su otro extremo (C-terminal) a la línea M. Los componentes de titina mostrados en esta figura incluyen los dominios Z1Z2 proximales (circulados), la región PEVK entrópica, el bien estudiado dominio I27 (ahora numerado I91) en la banda I, y la triada Ig-FnIII A168-170 de la banda A . Fuente de la imagen: http://www.ks.uiuc.edu/Research/z1z2/
Fuente de la imagen: Archivo: Blausen 0801 SkeletalMuscle.png – Wikipedia
Imagen: Estructura del sarcómero
- Se estima que la titina actúa como una “regla” que controla el posicionamiento relativo de las 2 últimas proteínas musculares (actina y miosina) y regula la flexibilidad y “elasticidad” del músculo contraído. [Titina: algunos aspectos de la proteína más grande en el cuerpo].
- La titina también se ha visto implicada en la condensación de los cromosomas durante la mitosis, mientras que las mutaciones inducidas en la titina produjeron una mayor fragilidad de los cromosomas. [Titin: algunos aspectos de la proteína más grande en el cuerpo].
- Una reciente demostración de un alto título de autoanticuerpos contra la titina en el suero de pacientes diagnosticados con miastenia gravis se interpreta como un parámetro pronóstico que indica un curso grave de la enfermedad. [Titina: algunos aspectos de la proteína más grande del cuerpo].
Imagen: El sistema de filamentos de titina y nebulina estabiliza la alineación de los filamentos gruesos y delgados en el músculo esquelético
(a) Un filamento de titina se une en un extremo al disco Z y abarca la distancia hasta el medio del filamento grueso. De esta forma, los filamentos gruesos se conectan en ambos extremos a los discos Z a través de la titina. La nebulina se asocia con un filamento delgado desde su extremo (+) en el disco Z hasta su extremo (-). Los grandes filamentos de titina y nebulina permanecen conectados a filamentos gruesos y delgados durante la contracción muscular y generan una tensión pasiva cuando se estira el músculo. (b) Para visualizar los filamentos de titina en un sarcómero, el músculo se trata con la proteína gelsolina de separación de actina, que elimina los filamentos delgados. Sin un filamento delgado de soporte, la nebulina se condensa en el disco Z, dejando la titina todavía unida al disco Z y al filamento grueso.
El tratamiento con sal del músculo elimina los filamentos gruesos. Los filamentos delgados, sin embargo, retienen su organización regular en el músculo tratado con sal, lo que sugiere que el enrejado de filamentos delgados se mantiene mediante una estructura resistente a la sal. Se cree que otra gran proteína, llamada nebulina (≈700,000 MW), cumple esta función. La nebulina forma filamentos largos no elásticos, que consisten en un dominio repetitivo de unión a actina, que se extiende desde cada lado del disco Z y a lo largo de los filamentos delgados. Cada filamento de nebulina es tan largo como su filamento de actina adyacente; por lo tanto, la nebulina también puede actuar como una regla molecular regulando el número de monómeros de actina que se polimerizan en cada filamento delgado durante la formación de fibras musculares maduras. El tratamiento del músculo con la proteína gelsolina de separación de actina elimina los filamentos delgados; sin soportar filamentos delgados, los filamentos de nebulina se condensan en el disco Z, dejando los filamentos de titina y los filamentos gruesos de miosina Fuente: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21670/#A5209
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