No, realmente no.
Dado que la eliminación de un fosfato del ATP libera mucha energía, la reacción inversa, al agregar un fosfato para crear ATP, requiere mucha energía y, por lo tanto, es muy poco probable que suceda espontáneamente. Las enzimas que requieren ATP para catalizar una reacción específica se unen al ATP de tal manera que la energía liberada mediante la eliminación de un fosfato se transfiere a la ubicación donde se produce la reacción catalizada de manera que hace que la reacción catalizada sea mucho más probable.
Esta transferencia de energía generalmente tiene requisitos muy específicos, como la posición precisa y la orientación de los reactivos y la enzima, que proporciona un camino de átomos que transfieren la energía al lugar correcto en el momento justo para que la reacción ocurra. Se garantiza que una enzima tan altamente específica para ATP casi no tiene exactamente la forma requerida para obtener la energía necesaria de una fuente diferente y transferirla exactamente al mismo lugar exactamente al mismo tiempo que lo haría con ATP; no hay espacio de sobra para los mecanismos de alernate a nivel atómico.
Lo mejor que es probable que pueda hacer es generar el ATP que la enzima necesita de la otra fuente de energía.
