¿Cómo se ve afectada la actividad biológica de una enzima por los cambios en el pH?

Varios factores como la concentración del sustrato, la concentración de la enzima, el pH , la temperatura, los inhibidores, etc. afectan la actividad de la enzima in vivo e in vitro. Un cambio en la actividad de la enzima por estos factores altera la velocidad de reacción.

Efecto del pH en la actividad enzimática: Un cambio en el pH de la reacción catalizada por enzima afecta notablemente su velocidad y se obtiene una curva en forma de campana si se traza un gráfico entre la velocidad de reacción y el pH. La mayoría de las enzimas tienen un pH óptimo característico, por ejemplo, el pH óptimo para la amilasa salival, la pepsina, las enzimas lisosómicas, la fosfatasa ácida y la fosfatasa alcalina son 6.8, 1-2, 5.0, 4-5 y 9-10, respectivamente. A un pH óptimo, una enzima muestra una actividad catalítica máxima, que disminuye cuando el pH de la reacción es inferior o superior al pH óptimo.

¿Por qué una enzima muestra una actividad catalítica máxima a su pH óptimo?

  • Se requiere un pH óptimo para mantener el estado de ionización de residuos de aminoácidos específicos en el sitio catalítico y para la estabilización de la conformación nativa tridimensional de la enzima. El estado correcto de ionización del sitio activo y la conformación nativa de la enzima son necesarios para que tenga lugar un proceso catalítico. Cuando el pH de una reacción cambia por debajo o por encima del pH óptimo, causa una disminución en la velocidad de reacción al influir en el estado de ionización del sitio activo y la conformación nativa de la enzima. Los extremos de pH en ambos lados causan la desnaturalización de las enzimas.
  • El pH también puede influir en la velocidad de reacción al alterar el estado de carga del sustrato. Un cambio en el estado de carga del sustrato afecta su unión al sitio activo de la enzima.
  • Un cambio en el pH también puede causar la separación de la coenzima del complejo holoenzimático.

Ref .: Libro de texto de bioquímica con significado biomédico por Prem Prakash Gupta , CBS Publishers New Delhi, segunda edición

Una enzima es una proteína que tiene actividad catalítica. Como cualquier otra proteína, está formada por aminoácidos y tiene una estructura tridimensional particular en la que es funcional. Esta estructura se mantiene gracias a muchas interacciones no covalentes. Uno de ellos son los enlaces de hidrógeno, que es una interacción electroestatica que ocurre entre un átomo electronegativo (O, N …) que actúa como un aceptor y un hidrógeno que actúa como un donante.

En las proteínas, los enlaces de hidrógeno ocurren entre los oxígenos esqueléticos y los hidrógenos del grupo amida (como se muestra en la imagen a continuación), y dependiendo de los grupos R podrían surgir muchas más combinaciones.

Cuando modifica el pH, modifica el estado del COO, que contiene el oxígeno que puede intervenir como aceptor de enlaces de hidrógeno. Dependiendo del residuo y el pH, puede ser protonado o desprotonado. Cuando está protonada (COOH) no puede actuar como un aceptor, pero sí cuando está desprotonado (COO-).

Básicamente, una enzima puede funcionar en un pH determinado en el que forma todos los enlaces necesarios para mantener la estructura tridimensional específica que tiene la actividad catalítica. En un pH diferente, tiene una estructura tridimensional diferente que no tiene (o tiene menor) actividad catalítica.

Las enzimas son proteínas muy precisas que solo son funcionales en un pH óptimo, temperatura. Entonces, si cambiamos el pH, la enzima dejaría de funcionar o se reduciría su eficacia para trabajar.

Mira esto:

Temperatura, pH y enzimas

Como se señaló, los cambios en el pH alteran la forma de las enzimas. Esto afecta su capacidad para adaptarse a su (s) sustrato (s) (la (s) molécula (s) en que trabajan, por lo que el pH afecta su actividad.