Modelo concertado de dos estados de Monod, Wyman y Changeux (MWC), 1965 .
a. Se diseñó principalmente para explicar una cierta clase de interacciones cooperativas observadas para la unión de ligandos a enzimas reguladoras.
segundo. La principal transición conformacional entre dos estados discretos de un dímero, R (relajado) y T (tiempo ), ocurre en ausencia de ligando y preserva la simetría de la estructura cuaternaria de la proteína.
do. Implica alteraciones de la estructura terciaria de la proteína (restricción cuaternaria) y la interfaz de unión entre las subunidades.
re. Las tres clases de moléculas que se unen a la enzima y estabilizan diferencialmente los estados R y T son: A (activador), i (inhibidor) y S (sustrato).
¿Por qué las enzimas son proteínas en la naturaleza?
¿Por qué se conoce el ATP como la moneda energética de la célula en lugar de GTP / TTP?
mi. T y R están en equilibrio.
F. T y R tienen diferentes constantes de unión para ligandos.
gramo. La unión de un efector alostérico a un estado puede desplazar el equilibrio hacia otro.
Suposiciones
- Se postula que una proteína alostérica forma parte de un pequeño número de subunidades idénticas denominadas protómeros.
- El estado más estable y predominante es aquel en el que todos los protómeros tienen las mismas conformaciones, es decir, estados simétricos.
- La cooperatividad en la unión del ligando surge de una transición coordinada de todos los protómeros de una molécula de proteína al estado conformacional para el que el ligando tiene una mayor afinidad.
- Este modelo es diferente de otros modelos, ya que establece que el equilibrio conformacional preexiste la unión de los efectores y no es inducido.
