Si las proteínas se doblan dentro de las proteínas chaperoninas, ¿dónde se plegaron las chaperoninas, dentro de otras proteínas chaperoninas?

Pocos puntos rápidos:

  • Casi todas las proteínas tienen la capacidad de plegarse por sí mismas. Esta es la base fundamental del dogma de Anfinsen.
  • Sin embargo, un entorno celular está lleno de gente [ver ¿Cuál es el efecto de la “aglomeración molecular” sobre el plegamiento de proteínas in vivo?]. Por lo tanto, algunas proteínas necesitan la ayuda de chaperones. No todo.
  • Se cree que la mayoría de los chaperones son proteínas auto plegables. Es decir, pueden retirarse y armarse solos. Sin embargo, no sabemos si esto es cierto para cada chaperón encontrado en cada especie.
  • Algunos chaperones tienen propiedades de autoservicio, por ejemplo, GroEL. En 1990, un estudio publicado en Nature [(Mg-ATP) -dependiente autónomo del chaperón molecular GroEL] demostró este efecto.

Por lo tanto, para responder a su pregunta:
Realmente no lo sabemos. No sabemos lo suficiente sobre el plegamiento in vivo . No sabemos lo suficiente sobre chaperones. Pero creemos que es una combinación de (a) proteínas auto plegables con (b) actividad de autoservicio.

Depende de la proteína. Algunas proteínas no necesitan chaperoninas, y la primera chaperonina fue una de ellas. Algunas chaperoninas pueden necesitar otras chaperoninas, pero no es necesario.