Desde una perspectiva física, ¿cómo se entiende mejor la transferencia de energía entre las moléculas biológicas?

Esta es una gran pregunta, también es una pregunta complicada. Las respuestas a algunos de los detalles, realmente no sabemos ni entendemos. Me centraré en una parte de su pregunta: “transferencia de energía química entre moléculas”, en el contexto de las vías metabólicas. Muchas reacciones enzimáticas se combinan con la hidrólisis de ATP, y el proceso de acoplamiento no se explica bien ni se discute en cursos de bioquímica y biología de nivel inferior (según mi experiencia).


Pocos puntos rápidos sobre la hidrólisis de ATP:

  1. Para romper un vínculo, siempre tendrá que suministrar algo de energía. Es solo que esta energía es pequeña para romper OP.
  2. Esto se debe a que tiene 3 fosfatos unidos, y hay una cierta cantidad de repulsión electrostática, por lo que debería ser bastante fácil romper uno y disminuir la carga de la molécula.
  3. Se llaman * enlaces de alta energía * porque son enlaces débiles, y la fuente de esta alta energía generalmente se atribuye a la repulsión culombiana (y un efecto de resonancia * ligeramente debatible).

Entonces, ¿cómo la hidrólisis del ATP potencia otra reacción?

En primer lugar, quiero agregar que no conocemos las especificaciones exactas de este proceso (cuánta energía se libera en el entorno, papel de la entropía, etc.). Hay muchas teorías, algunas más convincentes que otras. Estas teorías también dependen del sistema o del proceso. Las teorías potenciales incluyen:

  • Tras la hidrólisis de ATP, la repulsión culombiana (por lo tanto, las energías cinéticas relativas) entre los diferentes grupos puede actuar sobre la proteína y, a su vez, hacer un trabajo mecánico.
  • Estos grupos en retroceso pueden obtener energía cinética, que puede transferirse a otras moléculas en caso de colisión (antes de la disipación térmica), lo que conduce a la finalización rápida de las reacciones.
  • Un ATP unido puede influir en las preferencias conformacionales de la proteína, tras la hidrólisis. Por lo tanto, influyen en las interacciones y la catálisis.

Aquí hay un artículo bueno y fácil de leer sobre la transferencia de energía: transferencia de energía del trifosfato de adenosina

Por otro lado, NADH es una coenzima. Se sabe que las enzimas que se unen al NADH experimentan cambios conformacionales drásticos, lo que se traduce en cambios en las interacciones y, por lo tanto, en la catálisis. Debo agregar que el mecanismo exacto de las Deshidrogenasas no se entiende bien. [Deshidrogenasas: que requieren coenzimas de nicotinamida | Saltador]

1.
(Fuente de la imagen: Google)

Al observar esta estructura, la primera impresión es la de gran complejidad. Por lo que se entiende, si un enlace POP es todo lo que se necesita, entonces, ¿por qué Nature se complace en utilizar una molécula tan compleja?

Como puede ver, hay dos extremos: uno de fosfato y otro de purina. De estos dos, el extremo del fosfato representa el almacén de energía. La purina que contiene un sistema extenso de enlaces dobles conjugados con sus electrones pi no localizados, forma la parte transmisora de la molécula. Purine es, por lo tanto, instrumental en la transformación de la energía (E) de fosfato (~ P) en E *, que es responsable de conducir la máquina viviente. Entonces, la molécula de ATP ahora puede verse como una batería que almacena energía y también un transformador.

Un requisito previo que te ayudará a conceptualizar mejor esta transferencia de energía entre el problema de las moléculas biológicas, que, por cierto, se denomina transporte de electrones y fosforilación oxidativa:
La química redox fundamental tiene un papel central que desempeñar en todo este proceso. Cuando NADH se convierte en NAD, significa que NADH ha perdido un electrón, un proceso denominado oxidación. Por el contrario, cuando NAD se convierte en NADH, significa que ha ganado un electrón, conocido como reducción. Esta es la razón por la cual se puede estimar la eficiencia termodinámica del electrón a través de potenciales de reducción estándar.

La energía libre estándar requerida para sintetizar 1 mol de ATP de ADP + P es de 30.5 kJ. Lo que significa que, la energía libre estándar de oxidación de NADH por O2, si se acopla a la síntesis de ATP, es suficiente para impulsar la formación de varios moles de ATP, ya que la oxidación de 1 mol de NADH por O2 se asocia con la liberación de 218 kJ de energía gratis.

Lectura sugerida:

Bioenergética avanzada y Biodinámica por M.Amin.