Creo que esto responde exactamente tu respuesta:
“En células eucariotas, en general, se forman enlaces disulfuro estables en la luz del RER (retículo endoplásmico rugoso) y el espacio intermembrana mitocondrial, pero no en el citosol, debido a un ambiente más oxidante de los compartimentos antes mencionados y un ambiente más reductor del citosol (ver glutatión). Por lo tanto, los enlaces disulfuro se encuentran principalmente en las proteínas secretoras, las proteínas lisosómicas y los dominios exoplasmáticos de las proteínas de la membrana.
Excepciones notables a esta regla incluyen un número de proteínas citosólicas que tienen residuos de cisteína en proximidad entre sí que funcionan como sensores de oxidación o catalizadores redox; cuando el potencial reductor de la célula falla, se oxidan y desencadenan mecanismos de respuesta celular. El virus Vaccinia también produce proteínas y péptidos citosólicos que tienen muchos enlaces disulfuro; aunque se desconoce la razón de esto, presumiblemente tienen efectos protectores contra la maquinaria de proteólisis intracelular “.
De bonos disulfuro y conocimiento de la Universidad.
¿Por qué los enlaces disulfuro solo se forman en el ER? ¿Eso significa que las proteínas citosólicas no tienen ningún enlace disulfuro? ¿Qué sucede si una proteína citosólica necesita un enlace disulfuro para doblarse adecuadamente?
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¿Cómo se produce el oxígeno utilizado para fines médicos?
No estoy seguro de dónde oíste esto, pero los enlaces disulfuro son “desenfrenados”. Un ejemplo importante es la insulina. La insulina tiene tres enlaces disulfuro, uno intrastrand, dos interstrand (entre las dos cadenas, A y B, que comprenden insulina). Este último es muy importante. No desea que la insulina permanezca por siempre, el tiempo suficiente para ayudar a las células a tomar la glucosa. La escisión de los enlaces disulfuro intercalados destruye la actividad.
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