Creo que sería una buena idea leer la estructura general de un anticuerpo y su producción (descripción general de la producción y purificación de anticuerpos). Adición de dominio podría ser posible, en cuyo caso (si puede mantener la estructura nativa del anticuerpo después de haber agregado el dominio particular) dominios de señal preestablecidos (por ejemplo, cremallera de leucina: ADN; Nuevo dominio de unión a metales: hierro-azufre; FE) podría ser elegido para que no necesite diseñar la estructura del dominio agregado (no sé si esto es posible). Un enfoque común para ‘observar’ los mecanismos de localidad dentro de una célula es unir el gen de la GFP a la proteína que se va a estudiar. Muchas otras proteínas quimerales se han instigado por medio de la transferencia de genes (por ejemplo, viral). Todo eso es si tienes los medios para aislar los Abs (filtrar a través de todos los Ab obtenidos del organismo con el que estás trabajando), o aislar las células B que producen los anticuerpos (lo cual es muy improbable hasta donde yo sé).
Hay muchos dominios específicos de proteína-proteína interactivos que potencialmente podrían usarse para monitorear cualquier otro proceso celular (si fuera restringido localmente), algunos que incluso alteran su forma en respuesta a una reacción, pero a menos que provengan de un organismo distinto del uno en el que colocará esta proteína quimera probablemente causará efectos no deseados.
Algunos anticuerpos se basan en múltiples sitios de unión con el fin de reforzar cómodamente a su objetivo, mitigando así la reacción inversa de cualquiera de sus subanticuerpos, es decir, “desvinculación”. (por ejemplo, avidez)
Si pudieras diseñar un anticuerpo tal vez podrías ubicarlo transitoriamente en un objetivo, y tal vez no unirlo para siempre, parece improbable.
