Solo como referencia: estamos discutiendo esta reacción y posibles mecanismos: 
Pirofosfatasa Inorgánica
Así que no sabía esto hasta hace cinco minutos, pero pirofosfatasas inorgánicas (muchos otros nombres para ellos, como pirofosfato fosfohidrolasas, que son subtipos de anhídrido hidrolasas ácidas que actúan sobre grupos fosfato, etc.), (humanos: del gen PPA1 , expresado en 60 de 81 tipos de tejidos: expresión tisular de PPA1) simplemente dividen los pirofosfatos en dos aniones de fosfato en forma exergónica. Hay muchas pirofosfatasas inorgánicas humanas específicas de fosfato (RCB PDB – Resultados de la consulta), por lo que intentaré ser lo más mecánicamente general posible, ya que no parecemos conocer las conformaciones exactas de los sitios activos implicados. Tenga en cuenta que se ha trabajado mucho en estructuras de pirofosfatasas inorgánicas bacterianas y mecanismos catalíticos: Elsevier: Article Locator.
Esto funciona porque los enlaces fosfoanhídridos, incluso en condiciones fisiológicas, son muy reactivos e inestables. ¿Por qué?
(Dado que me encantan los mapas de densidad electrónica, pero no pude encontrar un mapa de potencial electrostático colorido real, este mapa de densidad electrónica total (izquierda) tendrá que hacer). 
Topografía de la densidad electrónica en enlaces de pirofosfato
Los oxígeno son altamente electronegativos (3.44 Paulings) mientras que los átomos de fósforo son solo 2.19 Paulings en esa escala (más electropositivos, especialmente porque están cada uno junto a cuatro átomos de oxígeno, cada uno con dos pares solitarios).
Combina los valores crudos de electronegatividad con la conformación del compuesto y es fácil ver por qué el enlace fosfoanhídrido sería muy nucleófilo en el oxígeno central y electrofílico en ambos átomos de fósforo. La inestabilidad de los enlaces POP junto con los cationes metálicos electropositivos que se coordinan con algunos oxígenos de esos grupos fosfato y los múltiples residuos de aminoácidos cercanos hacen que la hidrólisis del pirofosfato sea energéticamente favorable.
Perdóneme, padre de la química orgánica, pero no pude encontrar buenas estructuras de enlace lineal de los sitios activos de las pirofosfatasas inorgánicas de mamíferos, pero casi con seguridad involucran uno o más cofactores Mg2 +. Por desgracia, tampoco puedo encontrar artículos o reseñas sobre el mecanismo de la enzima PP humana, tal vez porque aún no se ha determinado (? – ver PPA1 (humano)), así que aquí está el mecanismo bacteriano: 
Pirofosfatasa (Biología Molecular)
Ver: centro P1 y P2, y las dos flechas, así como los enlaces de coordinación que activan el sitio activo y separando el pirofosfato, e imagina la liberación de ambos fosfatos con la liberación de los cationes de magnesio cercanos en lugar de los cationes de manganeso.
Obviamente, la estructura de los sitios activos entre las especies y entre los órdenes superiores no está muy conservada, pero estas pirofosfatasas inorgánicas son generalizadas en todas las especies y en varios lugares (citoplásmico, mitocondrial, etc.).
¿Cuál es la diferencia entre ATP y ADP? ¿Cómo se libera la energía de la glucosa?
¿Cómo se crea el proceso final de ATP en la célula?
¿Es una generación de ATP una reacción anabólica o catabólica (explique en el estándar de Layman)?
Luego, podemos ver la estructura altamente provisional a continuación y aislar el sitio activo aislando los dominios de unión al magnesio: la secuencia basada en este cálculo tiene solo el 54% de identidad de secuencia, pero las partes en conflicto no son las unidades de sitio activo del dominio de pirofosfatasa. Tenga en cuenta también que los modelos solo muestran 3 dominios que se unen al espacio donde estaría un catión de magnesio, mientras que más de un catión puede estar implicado en la hidrólisis de cada difosfato (?). 
Q15181: Modelo 3D de MODBASE basado en 1e9gA – Portal modelo de proteínas
Ahora, basándome en mis conocimientos de química de coordinación y aminoácidos, los cofactores de magnesio casi con certeza se coordinarían con los átomos de oxígeno o nitrógeno cercanos, ya sea en el extremo AA o dentro de sus grupos R, junto con los oxígenos fosfoanhídridos del difosfato, seguidos de un plegamiento de un enlace simple PO activado seguido por un ataque o protonación en un enlace cercano P-OH o P-OR y plegado desde allí al átomo de P principal del grupo de fósforo inicial, al igual que el mecanismo bacteriano, excepto un poco menos complicado y sin manganeso involucrado-> como a continuación, donde R1 es otro grupo fosfato (consulte la parte superior de la página fuente para conocer los mecanismos que involucran más de 2 cationes Mg2 +): 
HCS: M.02.02
Tenga en cuenta que el estado de transición definitivamente sería diferente para diferentes cantidades de cationes de magnesio implicados, residuos de aminoácidos implicados (L1, L2, L3, L4), y para diferentes ataques nucleofílicos por aniones de hidróxido / formas de agua que podrían estar involucradas.
¿Qué sucede con los fosfatos más estables producidos? Probablemente sean utilizados por las fosforilasas y todo tipo de otras enzimas para fosforilar los portadores de energía para su uso posterior.
Gracias por el A2A, Logan. Mi falta de conocimiento de algo que no sea eucariótico continúa brillando a través de mis respuestas gloriosamente desinformadas.
