¿Por qué la hemoglobina es excepcionalmente reactiva con el peróxido de hidrógeno?

Debido a una enzima llamada catalasa. Definición Wiki: Cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Enzima muy importante en la protección de la célula del daño oxidativo por especies de oxígeno reactivas. Una molécula de catalasa puede convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno por segundo. Lo cual tiene sentido considerando que como enzima su trabajo es catalizar reacciones. De ahí que veas tanto burbujeo tan rápido cuando viertas peróxido de uso doméstico en la sangre. Si no se ha deducido hasta ahora, la catalasa es una enzima presente en los eritrocitos. La razón por la cual la catalasa es tan reactiva se debe a su grupo hemo (hierro) unido al centro de un anillo de porfirina; esto oxida el hierro (Fe) III a Fe (IV) <- esa es la primera mitad de la ecuación. La segunda parte trata con la enzima que tiene que volver a la forma Fe (III) y reducir el H2O2 a agua. Básicamente se ve así:

1. H2O2 + [Fe (III) – enzima] -> H2O + [O = Fe (IV) – enzima]
Aquí el peróxido se une al grupo hemo y se oxida a Fe (IV)

2. H2O2 + [O = Fe (IV) – enzima] -> H2O + [Fe (III) – enzima]
Fe (IV) es mucho más oxidante que Fe (III); y por lo tanto, ahora reacciona con la segunda molécula de peróxido, liberando agua y una molécula de oxígeno.

La mayoría de la información aquí se encontró en wikipedia, UCSB Science Line sqtest y Catalase (peróxido de hidrógeno: peróxido de hidrógeno-oxidorreductasa, EC 1.11.1.6).

Espero que esto ayude. Por favor, no dudes en intervenir si tengo algo mal.

Si desea más información, esos son sitios web geniales.

– Ernest