Mi inclinación inicial es estar de acuerdo con Kevin Goeji, ya que generalmente los inhibidores son moléculas pequeñas, y los inhibidores competitivos suelen ser los que son suficientemente parecidos al sustrato para ocupar el sitio activo y evitar que la enzima actúe sobre el substrato real. Pero hablando propiamente, cualquier inhibidor que aumente el Km pero no afecte al Vmax (en otras palabras, su efecto inhibidor puede superarse aumentando la concentración del sustrato) se clasifica como competitivo.
Muchas enzimas son cooperativas, con múltiples subunidades, cada una de las cuales se une a una molécula de sustrato, y la unión del sustrato a una subunidad afecta la afinidad de las otras subunidades por el sustrato. Es concebible que un alelo mutante produzca una subunidad que, si su propia afinidad fuera menor, inhibiría la actividad de las subunidades de tipo salvaje a una concentración de subsaturación del sustrato y actuaría como un inhibidor competitivo. Esto sería un ejemplo de lo que se llama una mutación “dominante negativa”.
