¿Cuál es la diferencia entre la inhibición no competitiva y no competitiva de las enzimas?

A2A.

La diferencia básica entre la inhibición no competitiva y no competitiva es la siguiente:

  1. Inhibición no competitiva: el inhibidor se une tanto al sustrato libre como al complejo Sustrato + Enzima. El aumento de la concentración de sustrato no tiene influencia sobre la inhibición a diferencia de la inhibición competitiva.
  2. Inhibición no competitiva: el inhibidor se une solo al complejo Substrate + Enzyme.

En ambos casos anteriores, el sitio de inhibición es diferente del sitio de interacción de la enzima del sustrato.

Inhibición competitiva-

Se llama competitivo porque compite con restar por unión con el sitio activo de la enzima.

En este caso, el inhibidor se une con el sitio activo de la enzima y bloquea su unión con sustracción. Pero el inhibidor se une solo parcialmente con el sitio activo y no puede bloquear la reacción por completo, por lo que la formación del complejo enzima-resta siempre está presente.Eg-

Enzima + resta + Inhibidor-

50% complejo enzima + restar

Complejo enzimático + inhibidor 50%

entonces, solo el 50% de la enzima se inhibió en la primera vez. La próxima vez la enzima se reducirá en un 50% y nuevamente el inhibidor la bloqueará en un 50%. De esta forma la inhibición aumenta. (Solo por ejemplo)

Es un mecanismo reversible.

Inhibición no competitiva

En este tipo de inhibición, el inhibidor se une a la enzima y cambia la forma de la misma. Entonces, el sustracto ya no se puede unir con la enzima. Por lo tanto, la reacción se bloquea por completo.

Es un mecanismo no reversible.

Eg-Cynide se une a la citocromo oxidasa y detiene la respiración celular por lo que causa la muerte.

Fuente:-

Espero eso ayude.

  • Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima al mismo tiempo que el sustrato de la enzima. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato y viceversa. Este tipo de inhibición no se puede superar, pero se puede reducir aumentando las concentraciones de sustrato. El inhibidor generalmente sigue un efecto alostérico donde se une a un sitio diferente en la enzima que el sustrato. Esta unión a un sitio alostérico cambia la conformación de la enzima de modo que se reduce la afinidad del sustrato por el sitio activo.
  • Los inhibidores no competitivos se unen al sitio activo y reducen la actividad pero no afectan la unión del sustrato. Por lo tanto, el grado de inhibición depende de la concentración del sustrato.

Fuente- Bioquímica estructural / Enzima / Inhibidores reversibles