La literatura tiende a estar de acuerdo con la premisa de su pregunta de que la serina es abundante en sitios activos de enzimas, pero hay muchos otros aminoácidos que comparten un nivel similar de abundancia como la serina en el sitio catalítico de las enzimas [1,2]. Generalmente, los sitios activos enzimáticos contienen aminoácidos nucleofílicos que están cargados ( por ejemplo , ácido aspártico, ácido glutámico, histadina, lisina) o sin carga ( por ejemplo , serina, treonina, cisteína). Particularmente en el caso de las proteasas, el sitio activo de la enzima contribuye a la nucleofilia para catalizar la hidrólisis de un enlace amida en un sitio particular en una proteína.
Ver el siguiente esquema para la división de un enlace de amida por una serina proteasa particular, quimotripsina [3]:
Puede verse en el esquema anterior que el grupo hidroxilo en el residuo de serina en el sitio activo realiza un ataque nucleofílico sobre el carbonilo que constituye el enlace amida de la proteína del sustrato. A través de la transferencia de electrones como se muestra, el enlace amida se rompe con el consumo de una molécula de agua, y los aminoácidos nucleofílicos contribuyentes en el sitio activo de la enzima se restauran a su estado protonado.
Las serina proteasas son solo una clase de enzimas, y las otras clases comprenden treonina proteasas, cisteína proteasas, aspartato proteasas, ácido glutámico proteasas, metaloproteinasas (con un ion metálico complejado en el sitio activo de la enzima) y asparagina péptido liasas [4-6] .
Referencias
[1] Página en iioab.org
[2] Página en nih.gov
[3] “Mechanismus” por Felix Plasser – Chemical Quantum Images (dibujado según Karlson P y otros, Kurzes Lehrbuch der Biochemie (1994). Georg Thieme Verlag Stuttgart). Licencia bajo CC BY-SA 3.0 vía Commons – Archivo: Mechanismus.gif – Wikimedia Commons
[4] Página en nih.gov
[5] Página en oxfordjournals.org
[6] https: //www.ncbi.nlm.Instituciones Nacionales de la Salud (NIH) / pubmed / 21832066
