- Las chaperoninas son una clase de chaperonas que ayudan a plegar (en gran medida) las proteínas recién sintetizadas con la ayuda del ATP, es decir, todas las chaperoninas pueden denominarse chaperonas, sin embargo, todas las chaperonas no necesitan ser chaperoninas.
- Los chaperones realizan muchas funciones, desde el plegado hasta la degradación para ayudar en el ensamblaje de proteínas. El papel principal de los chaperones es mantener la homeostasis de proteínas [para más: la respuesta de Sai Janani Ganesan a Do chaperone proteins assist en el plegamiento de proteínas solo o también ayudan en el ensamblaje de otras macromoléculas?]
- Mientras que los chaperonins tienen una función más específica. Por lo general, tienen forma de barril y tienen una cámara hidrofóbica para facilitar el plegado sin los efectos del hacinamiento.
- Algunas de las proteínas estudiadas más extensamente son chaperoninas, por ejemplo: sistema GroEL / GroES.
Estructura y función de Chaperonin. (a) estructura de Chaperonin. Una chaperonina tiene dos anillos compuestos de subunidades homoméricas o heteroméricas que forman dos cavidades centrales para el sustrato desplegado. (b) Cada subunidad tiene un dominio apical (contiene residuos hidrófobos para la unión del sustrato), un dominio intermedio y un dominio ecuatorial (contiene el sitio de unión e hidrólisis del ATP). (c) La unión de la proteína no nativa induce un cambio conformacional en la chaperonina, dando como resultado un estiramiento estructural del sustrato. (d) El sustrato está contenido en la cavidad central de la chaperonina, lo que permite doblarlo en un entorno protegido. En algunas chaperoninas, la co-chaperonina es reemplazada por una protrusión helicoidal del dominio apical. De: página en sciencedirect.com
- Dicho esto, no me preocuparían por estas definiciones, ya que no sabemos demasiado sobre chaperones, su estructura, función o comportamiento.
