¿Cuáles son las similitudes entre la mioglobina y la hemoglobina?

La hemoglobina y la mioglobina están solo levemente relacionadas en la secuencia primaria. Aunque la mayoría de los aminoácidos son diferentes entre las dos secuencias, los cambios de aminoácidos entre las dos proteínas son generalmente conservadores. Más llamativamente, las estructuras secundarias de la mioglobina y las subunidades de la hemoglobina son prácticamente idénticas, como se muestra en la figura. Ambas proteínas son en gran parte alfa-helicoidales, y las hélices encajan juntas de una manera similar. Una molécula de O2 se une a cada molécula de proteína por un enlace covalente coordinado a un átomo de hierro (Fe (II)) en el grupo hemo. Heme es una molécula cuadrada plana que contiene cuatro grupos pirrol, cuyos nitrógenos forman enlaces covalentes coordinados con cuatro de las seis posiciones disponibles del hierro. Una posición se usa para formar un enlace covalente coordinado con la cadena lateral de un único aminoácido de histidina de la proteína, denominado histidina proximal. El sexto y último orbital se usa para oxígeno. Está vacío en las formas no oxigenadas de hemoglobina y mioglobina.

Cuando el oxígeno molecular encuentra una molécula de hemo aislada, convierte rápidamente el Fe (II) en Fe (III). El hemo oxidado se une muy poco al oxígeno. Obviamente, si esto le sucediera a los grupos de Fe (II) de hemoglobina y mioglobina, las proteínas serían menos útiles como portadores de oxígeno. La oxidación del hierro hemo se previene mediante la presencia de la cadena lateral de histidina distal, que impide que el O 2 forme un enlace Fe-O-O lineal. El vínculo entre Fe y O 2 está doblado, lo que significa que este vínculo no es tan fuerte como podría ser. Una unión de oxígeno más débil significa una liberación de oxígeno más fácil. Este es un principio importante para comprender no solo la química del hemo sino también la regulación de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
Las diferencias entre la hemoglobina y la mioglobina son más importantes en el nivel de la estructura cuaternaria. La hemoglobina es un tetrámero compuesto por dos tipos de subunidades estrechamente relacionadas, alfa y beta. La mioglobina es un monómero (por lo que no tiene estructura cuaternaria). La mioglobina se une al oxígeno más estrechamente que la hemoglobina. Esta diferencia en la energía de enlace refleja el movimiento del oxígeno del torrente sanguíneo a las células, desde la hemoglobina a la mioglobina.
La mioglobina se une al oxígeno

La unión de O2 a la mioglobina es una reacción de equilibrio simple:

Cada molécula de mioglobina es capaz de unirse a un oxígeno, porque la mioglobina contiene un hemo por molécula. Aunque la reacción de la mioglobina y el oxígeno tiene lugar en solución, es conveniente medir la concentración de oxígeno en términos de su presión parcial, la cantidad de gas en la atmósfera que está en equilibrio con el oxígeno en la solución.

Ambas son proteínas hemo y se unen al oxígeno.