¿Cuál es la diferencia entre la hemoglobina y la mioglobina? ¿Cómo son útiles?

La hemoglobina y la mioglobina, ambas son proteínas que se unen al oxígeno, sin embargo, difieren en gran medida en su función como:

La mioglobina es una proteína monomérica que se une al oxígeno molecular y se transporta a los tejidos musculares. Las células musculares usan mioglobina para intercambiar oxígeno durante la respiración activa. La mioglobina consiste en 8 hélices α derechas y cada molécula de proteína contiene un grupo prostético hemo y cada residuo hemo contiene un átomo de hierro central coordinado. El oxígeno se une directamente al átomo de hierro del grupo de prótesis hemo. Transporta y almacena oxígeno. Vincula el oxígeno de forma más firme y fácil.

La hemoglobina es una proteína tetramérica que se une al oxígeno molecular en los glóbulos rojos. Al ser un tetrámero, une cuatro moléculas de oxígeno y las distribuye por todo el cuerpo. Sirve para administrar el oxígeno necesario para el metabolismo celular y elimina el producto de desecho resultante, el dióxido de carbono de los tejidos del cuerpo. La hemoglobina humana se compone de dos subunidades α (alfa) y dos β (beta). Cada subunidad α tiene 144 residuos, y cada subunidad β tiene 146 residuos. Las características estructurales de ambas subunidades α (alfa) y β (beta) son similares a la mioglobina. Transporta oxígeno La concentración de hemoglobina es alta en RBC. Se une el oxígeno de forma suelta y con dificultad. La hemoglobina en su estado desoxigenado tiene una baja afinidad por el oxígeno en comparación con la mioglobina. Cuando el oxígeno se une a la primera subunidad de la hemoglobina, conduce a cambios sutiles en la estructura cuaternaria de la proteína. Esto, a su vez, facilita que una molécula posterior de oxígeno se una a la siguiente subunidad. Por lo tanto, con el oxígeno inicial que se une a una subunidad, las subunidades restantes no ligadas se vuelven más receptivas al oxígeno. Este fenómeno se denomina interacción / cooperatividad alostérica (a través del espacio) y se ilustra claramente en la curva sigmoidal para la unión del oxígeno a la hemoglobina a pH neutro.

Ambos son proteínas que contienen hierro. Mientras que la hemoglobina está presente en los glóbulos rojos y sirve para administrar oxígeno a los tejidos, la mioglobina está presente principalmente en los músculos para suministrarles oxígeno en ejercicios extenuantes o estrés cuando la demanda es mayor. La Hb tiene una menor afinidad por el oxígeno en comparación con la mioglobina, por lo que (Hb.O2) puede disociarse y liberar oxígeno unido a ella.

MYOGLOBIN es una proteína globular, que contiene una sola cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos (peso molecular 17.800) y un único grupo hemo.

→ Fases de mioglobina como una proteína de almacenamiento de oxígeno.

→ La mioglobina muestra una curva de enlace hiperbólico de oxígeno.

→ El coeficiente de Hill para Mb es 1.0.

→ La afinidad de Mb es independiente del pH.

mientras que la HEMOGLOBINA (peso molecular 65.450) es una proteína oligomérica, alostérica conjugada con cuatro cadenas polipeptídicas unidas por enlaces no covalentes. Contiene un grupo prostético hemo.

→ Facilita el oxígeno, la transferencia de dióxido de carbono, tiene un papel importante como amortiguador, transporta NO.

→ La hemoglobina muestra una curva sigmoidal.

→ El coeficiente de Hill para Hb es 2.8.

→ La afinidad de la Hb por el oxígeno depende del pH.

La hemoglobina contiene cuatro cadenas de proteínas, 2 cada una de alfa y beta. La mioglobina contiene solo 1 cadena de proteína.

La mioglobina se encuentra en el tejido muscular y es un almacén temporal útil de oxígeno, en comparación con la hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos.

Finalmente, el proceso de unión del oxígeno a la hemoglobina causa cambios estructurales en las cadenas, lo que hace que la proteína se una fuertemente a cada molécula de oxígeno. La unión de la mioglobina a su oxígeno no es tan fuerte, lo que significa que es más fácil que se libere el oxígeno y le permite participar en la producción de energía.

En pocas palabras, la mioglobina se une al oxígeno más estrechamente que la hemoglobina. No es bueno para el transporte de oxígeno y, en cambio, es bueno para el almacenamiento de oxígeno. La hemoglobina es lo opuesto, es buena para el transporte 02 pero no para el almacenamiento. Esto se debe a que la hemoglobina tiene una afinidad diferente por el oxígeno y, por lo tanto, se libera fácilmente. La mioglobina y la hemoglobina tienen una estructura estructural diferente (esto explica por qué tienen diferentes funciones). La mioglobina también se encuentra en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos.