¿Cómo pueden las enzimas descomponer las proteínas sin tomar parte en ese proceso?

Las enzimas son largas cepas de aminoácidos relativamente pequeños. Estos aminoácidos tienen una estructura de base en común, lo que permite los enlaces peptídicos y la creación de una cadena larga. Cada aminoácido también tiene algún grupo funcional que es específico para cada aminoácido.

Algunos grupos funcionales tienen carga negativa o positiva, algunos son anillos de carbono no polares grandes, algunos son capaces de formar puentes de sulfuro covalentes fuertes y algunos son muy pequeños, como el hidrógeno o el metilo.

Hay 20 aminoácidos comunes que forman estos filamentos largos de cientos de aminoácidos (puede tener múltiples del mismo aminoácido en un filamento). Entonces este hilo se pliega en sí mismo de acuerdo con los grupos funcionales que tiene, el plegado es un proceso difícil que aún no se entiende por completo.

La proteína ahora doblada, a menudo con forma esférica, podría tener un centro activo que la convierte en una enzima. El centro activo no es más que un área determinada donde las moléculas se pueden unir debido a las atracciones no polares y polares (cargas positivas o negativas). También hay cambios de enlaces covalentes que se unen más a un sustrato.

Ahora primero debemos ver una reacción. Tomemos el bastón en la imagen como ejemplo, va de A (bastón lleno) -> I (intermediario, bastón doblado) -> B + C (fragmentos de bastón). Y el diagrama de energía correspondiente se muestra junto a él. En el diagrama de energía vemos que A es energía media, I es de alta energía y B + C es la energía más baja (mira la línea punteada).

Aquí es donde la enzima entra en juego. El centro activo tiene la forma de la fase intermedia (barra doblada), lo que reduce la energía necesaria para pasar de A -> B + C y hace que la reacción sea mucho más rápida; Recuerdo 10 ^ 8 veces más rápido, pero podría ser incluso más rápido. La enzima no se modifica en absoluto durante la reacción, solo se ocupa el centrum activo de la enzima y vuelve a abrirse cuando se libera el sustrato. Es importante que una enzima no se una al sustrato o producto, ya que no se liberará (fácilmente) más, una enzima se une solo al estado de transición. No hay ninguna razón por la que la enzima se use en una reacción.

Además, una enzima hace que la reacción sea más rápida en A-> B + C y B + C-> A y, por lo tanto, no afecta el equilibrio.

En resumen, la enzima está conformada de tal manera que la transición de A a B se estabiliza, haciendo que pasar de A a B o viceversa sea mucho más fácil y rápido.

todas las biomoléculas contienen enlaces.

son los enlaces que se rompen por las enzimas.

para evitar tal situación, las enzimas tienen una sección de unión y una sección catalítica.

la sección de unión reconoce únicamente el sustrato, luego la molécula se retuerce en el sitio catalítico y la reacción continúa.

en cualquier momento dado, la concentración de enzimas es muy minúscula en comparación con sus sustratos.

ejemplo: una sola enzima por cada 1000 moléculas de sustrato

esto minimiza el riesgo.

Enzimas como la tripsina, proteína de degradación al escindirse en la terminal Arigine o lisina Carboxy. La proteína se une al sitio activo de las enzimas, donde tienen lugar muchas reacciones de protonación / desprotonación, entre la proteína y los aminoácidos en el sitio de la enzima. Estas reacciones de reducción de oxidación causan la descomposición de la proteína en péptidos, en las ubicaciones respectivas.

Las enzimas obviamente toman parte en el proceso de reacciones químicas que rompen las proteínas. O bien, no habrían sido necesarios para la reacción en absoluto.