Esto es un poco difícil de explicar sin gráficos, pero lo intentaré. El Km verdadero, definido para nuestros propósitos aquí como la constante de disociación para E + S ES, no cambia. Un punto clave es que no se mide eso directamente. Por el contrario, lo obtienes indirectamente de una aversión a una S; Km es la concentración de sustrato donde [S] te da 0.5 Vmax.
A nivel molecular (que no se puede ver directamente) 0,5 Vmax se produce cuando la mitad de la enzima está en la forma ES.
Si ejecuta el experimento en presencia de un inhibidor competitivo, la curva hiperbólica se ve más plana y tiene que ir a una [S] más alta para encontrar 0.5 Vmax. Entonces , según esta definición experimental de Km, parece que el Km ha aumentado. Pero dado que en realidad no ha aumentado a nivel molecular, llamamos a este valor medido el Km aparente.
¿Cómo explicamos el efecto? Escribimos el esquema de reacción en presencia de un inhibidor como este
EI I + E + S ES
En presencia de I, parte de la enzima queda atrapada como EI, por lo que se necesita una mayor concentración de sustrato para convertir la mitad de la enzima en ES. Más alto [S] para llegar a 0.5 Vmax significa un Km más alto observado experimentalmente. (El aumento [S] sigue desplazando el equilibrio hacia la derecha debido al principio de Le Chatlier).
Espero que esto ayude.
