Debido a la forma en que se define el Km (en términos de constantes de velocidad), generalmente es una buena medida de la afinidad entre la enzima y el sustrato. Un valor grande para Km normalmente significa que el Kdiss para [ES] -> [E] + [S] también es grande (por lo que el enlace es débil). Por lo tanto, no es solo una característica de la enzima que determina el Km, es el “ajuste” entre la enzima y el sustrato, por lo que ambas estructuras contribuyen al valor Km. Uno de los valores Km más bajos que conozco se encuentra entre las enzimas aminoacil tRNA sintetasa y el tRNA apropiado. En términos de función, “queremos” un Km muy bajo para esa enzima, ya que debe unir muy específicamente al ARNt correcto y también muy bien. En términos de estructura, cómo funciona, la enzima parece estar en contacto con el tRNA en varios lugares, no solo en el extremo 3 ‘CCA donde se une el aminoácido. Entonces, quizás una respuesta sería que una extensa área de unión entre la enzima y el sustrato podría dar un Km muy bajo.
Estoy seguro de que lo sabes, pero para completar, lo que “estropea” la relación entre Km y Kdiss es un gran número de k2 o de facturación. Encontré una diapositiva en Internet que muestra claramente el hecho de que Kdiss no contiene k2, pero la ecuación de Km sí lo contiene. Entonces, si el número de facturación es 100,000, el Km será grande sin importar cuán estrechamente la enzima se una al sustrato.
