Cada reacción tiene una orientación adecuada de sus reactivos. Por ejemplo: durante la formación de un dipéptido, el carboxílico C del primer péptido debe orientarse hacia el grupo amino del otro; cualquier otra orientación de las 2 moléculas dará como resultado un choque, no una reacción.
Las enzimas orientan los reactivos adecuadamente, pero también disminuyen la energía de reacción de otras maneras. En el caso de la formación del enlace peptídico, pueden interactuar favorablemente con el grupo OH del carboxílico C y facilitar su salida. También pueden interactuar con el protón (H +) que sale del átomo de N del grupo amino, con el mismo propósito.
Entonces, básicamente, lo que hacen las enzimas es interactuar favorablemente con los intermedios para estabilizarlos. La estabilidad de los intermedios es lo que determina la energía de activación, cuanto más estables sean, más rápida será la reacción.
