La siguiente imagen muestra el esqueleto de un aminoácido.
En aminoácidos hidrofóbicos, este R se reemplaza por cadenas laterales de alcanos como glicina, prolina, metionina, leucina, isoleucina y valina o cadenas laterales no polares / cargadas voluminosas como en fenilalanina y triptófano. Estas cadenas laterales hidrofóbicas tienen momentos dipolares muy pequeños que los hacen repelentes al agua o hidrófobos. La presencia de estos aminoácidos hidrófobos en la estructura primaria de una proteína tiene importantes implicaciones en su estructura terciaria y cuaternaria en términos de su plegamiento y comportamiento en el entorno acuoso / polar.
