¿Cómo funciona el inhibidor de Src PP2?

Esto es PP2.

Es una molécula pequeña y se ha usado ampliamente en estudios de bioquímica como un inhibidor específico de la familia Src (aunque nueva evidencia sugiere que esto podría no ser cierto). Al igual que con muchos inhibidores de moléculas pequeñas, PP2 se une a alguna parte de la proteína en cuestión y altera su función. Según este estudio, “PP2 [se une a] un bolsillo profundo e hidrófobo cerca de la hendidura de unión a ATP de la enzima”. Con base en este hallazgo, supongo que PP2 probablemente interrumpe la capacidad de la enzima para unir ATP, que es esencial para que funcione cualquier quinasa; esto podría explicar su no selectividad según lo descrito por el estudio en el segundo enlace, ya que las quinasas en general tienen estructuras altamente conservadas (es decir, los bits esenciales / funcionales de la mayoría de las quinasas son idénticos entre sí), especialmente en algo como el ATP. sitio de unión (por lo que si PP2 puede unir una quinasa en ese punto, probablemente también pueda unir muchas otras quinasas en ese punto).

¡Espero que ayude!

Este artículo discute cómo funciona: Base estructural de la inhibición de Src Tyrosine Kinase con una nueva clase de compuestos potentes y selectivos basados ​​en purina trisustituidos

Los autores incluyen esta figura de PP2 ligada a Src quinasa Lck.

Los datos con respecto a la estructura están disponibles en RCSB PDB – 1QPE: ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE LA QUINASA LCK ESPECÍFICA DE LINFOCITOS EN COMPLEJO CON INHIBIDORES SELECTIVOS NO SELECTIVOS Y SELECTIVOS DE LA FAMILIA SRC Resumen de la estructura Página

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