¿Qué es una enzima no reguladora?

Las enzimas no alostéricas son un subconjunto de enzimas que no tienen un sitio de unión alostérico además del sitio activo. Estas enzimas cambian en función únicamente debido a la unión de un sustrato al sitio activo y no requieren la unión de moduladores alostéricos.

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RESPUESTA COMPLETA

Una enzima no alostérica es cualquier enzima que no es una enzima alostérica. Todas las enzimas tienen un sitio activo, que se une a un sustrato y hace que la enzima funcione de cierta manera. Las enzimas alostéricas también contienen un sitio alostérico, que está unido por moduladores alostéricos. La unión de este segundo sitio a moléculas alostéricas potencia o deteriora la función de la enzima. Las enzimas no alostéricas no tienen este segundo sitio de unión y, por lo tanto, suelen ser completamente activas o completamente inactivas. Las enzimas no alostéricas sirven como enzimas reguladoras. Las vías bioquímicas a menudo se inician o continúan a través de la activación de enzimas, como la producción de hormonas. Las enzimas no alostéricas y las enzimas alostéricas están funcionalmente separadas en estas vías, pero son igualmente importantes. Las enzimas alostéricas se modulan cuando el sitio alostérico está unido de modo que se puede influir en su nivel de activación o inactivación. Las enzimas no alostéricas tienen un sitio de unión y, por lo tanto, son simplemente activas o inactivas, lo que les permite influir fuertemente en la producción de proteínas cuando sea necesario.

Las enzimas catalizan reacciones químicas, lo que facilita la conversión de una molécula de una cosa, el sustrato (A), en una molécula de otra cosa, el producto (B). Algunas enzimas solo convierten A a B. Algunas también pueden convertir a B de nuevo en A. Algunas solo funcionan a una tasa determinada, sin importar su entorno. Puede ver estos como solo “encendido” o “apagado”. La tasa que producen el producto no se ve afectada por la cantidad de A o B que hay alrededor. No les importa; van a ir a la misma velocidad todo el tiempo. Otros verán que ya hay mucho B, por lo que se ralentizarán cuando parezca que hay suficiente. A veces las enzimas se ejecutarán en reversa si el producto se acumula lo suficiente, convirtiendo B nuevamente en A.

Las enzimas que detectan lo que sucede con A o B son lo que llamamos enzimas alostéricas. Por lo general, tienen un sitio de unión secundario además del sitio donde se une el sustrato. A menudo, B puede unirse a la misma enzima que A, y lo que sucede es que a medida que más y más A se convierte en B, B comienza a alcanzar una concentración donde también comienza a unirse a la enzima. Cuando lo hace, a menudo cambia la forma en que A puede unirse a la enzima. Algunas veces, como en el caso de la hemoglobina, una cosa vinculante hace que sea más fácil que otra cosa se una. Pero la mayoría de las veces, cuando B se desarrolla hasta el punto en que comienza a unirse a la enzima, por lo general hace que sea más difícil o imposible que A se una. Entonces estas enzimas son autorreguladoras. Se ralentizan automáticamente cuando han producido suficiente producto porque el producto inhibe la enzima que lo produjo. Las enzimas que hacen esto son enzimas reguladoras.

Las enzimas no reguladoras son enzimas que no están reguladas de esta manera. Mientras tengan sustrato alrededor, lo unen y lo convierten. No tienen sitios de enlace secundarios que permitan la regulación del sistema. Básicamente están encendidos si el sustrato está alrededor y apagado si no es así.

las enzimas son catalizadores de proteínas en las vías metabólicas. Como tales, son todos reguladores a través de circuitos de retroalimentación positiva y negativa. La beta galactosidasa es el arquetipo.

Las proteínas no reguladoras son estructurales, no catalizadores. No son enzimas. Queratina es un arquetipo.

Las enzimas reguladoras son aquellas enzimas cuya actividad puede regularse, cambiando la concentración de sustrato o uniendo cualquier otra molécula al sitio activo de la enzima. por ejemplo, enzimas alostéricas.

Básicamente, una enzima que no está regulada por otras moléculas, aparte del ligando. Solo tiene el sitio activo donde el ligando se une y luego se detiene.

Una enzima reguladora en su lugar, puede unir su ligando, por supuesto, pero incluso otras moléculas (denominadas efectores), en otras ubicaciones de la enzima, que pueden alterar su actividad.