¿Cuál es la diferencia entre la glucosilación en el RE y la glicosilación en el aparato de Golgi?

Las proteínas generalmente se forman en ER con asociación de ribosomas. Inmediatamente después de la síntesis de proteínas, se producen muchas modificaciones en la estructura de la proteína. La glicosilación es una de ellas que es importante para la estabilidad de la proteína, la unión de la proteína al receptor y el correcto plegamiento de la proteína. Glycosylation son dos tipos N linked y O linked, generalmente N linked starts from ER porque necesita enzimas presentes solo en ER como Dolicol phosphate (importante para la transferencia de dolicol que es precursor de N glycosylation ligada) y oligosaccharide transferasa importante para la transferencia de dolichol portador a un residuo de asparagina en una cadena polipeptídica naciente. En ER generalmente, la glicosilación unida a N se refiere a la glicosilación de residuos de proteína Asn-X-Ser / Thr. Después de completarse la proteína de glucosilación ligada a N, se mueve a cis y trans de Golgi donde tiene lugar la glicosilación ligada a O. La glicosilación O-revestida generalmente significa modificaciones adicionales a las cadenas oligosacáridas Man8 (GlcNAc) 2 en glicoproteínas producidas en el ER rugoso durante la glicosilación unida a N. Diferentes enzimas tales como galactosiltransferasa y sialiltransferasa se presentan en Golgi y envuelven en la modificación de proteínas adicionales. Después de la glicosilación (adición de glicano en la proteína recién formada) se moverá aún más en diferentes destinos para dar una función específica.